Aminosyror av proteiner

De 20 aminosyrorna och deras strukturer

Vad är aminosyror?

De aminosyror De är de organiska föreningarna som bildar proteiner, som är aminosyrakedjor. Som namnet antyder innehåller dessa både grundgrupper (amino, NH2) och syragrupper (karboxil, COOH).

Dessa underenheter är nyckeln till bildandet av hundratusentals olika proteiner i organismer så olika som en bakterie och en elefant eller en svamp och ett träd.

Mer än 200 olika aminosyror har beskrivits, men forskarna i ämnet har fastställt att proteinerna från alla levande varelser (enkla eller komplexa) alltid bildas av samma 20, som sammanfogas för att bilda linjära sekvenser Karakteristiska egenskaper egenskaper egenskaper.

Eftersom alla aminosyror delar samma huvudsakliga "skelett" är det deras sidokedjor som skiljer dem; Därför kan dessa molekyler utformas som "alfabetet" där proteinstrukturens språk är "skrivet".

Det vanliga skelettet för de 20 aminosyrorna består av en karboxylgrupp (COOH) och en aminogrupp (NH2) förenad genom en kolatom, känd som a kol (de 20 vanliga aminosyrorna är a-aminosyror).

Till kol a förenar också en väteatom (h) och en sidokedja. Denna sidokedja, även känd som grupp R, varierar i storlek, struktur, elektrisk laddning och löslighet enligt varje ifrågavarande aminosyra.

Hur klassificeras aminosyror?

De 20 vanligaste aminosyrorna, det vill säga proteinaminosyror, kan delas upp i två grupper: väsentliga och icke -väsentliga. De icke -väsentliga syntetiseras av människokroppen, men det väsentliga måste förvärvas med mat och är nödvändiga för att fungera celler.

Aminosyrorna grundläggande För människan är och andra djur 9:

- Histidin (h, hans)

- isoleucin (i, ile)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Metionine (M, Met)

- Fenylalanin (F, Phe)

- Treonina (T, THR)

- Typtophan (W, TRP) och

- Valina (V, Val)

Aminosyrorna inte nödvändigt De är 11:

- Alanina (A, ALA)

- Arginin (R, arg)

- Sparagina (N, ASN)

- Aspartinsyra (D, ASP)

- Cystein (C, Cys)

- Glutaminsyra (E, Glu)

- Glutamin (Q, GLN)

- Glycina (G, Gly)

- Proline (P, Pro)

- serin (S, BE) och

- Tyrosin (y, tyr)

Utöver denna klassificering kan de 20 proteinaminosyrorna (av vilka de bildar proteiner) separeras enligt egenskaperna hos deras R -grupper i:

- Icke -polära eller alifatiska aminosyror: Glycin, alanin, prolin, valin, leucin, isoleucin och metionin.

- Amina syror med r -aromatiska grupper: Fenylalanin, tyrosin och tryptofan.

- Polära aminosyror utan belastning: Serin, Treonine, Cysteine, Asparagine och Glutamine.

- Polära aminosyror med positiv belastning: Lysin, histidin och arginin.

- Polära aminosyror med negativ belastning: Aspartinsyra och glutaminsyra.

De 20 proteinaminosyrorna

Låt oss sedan se en kort beskrivning av de viktigaste egenskaperna och funktionerna för var och en av dessa viktiga föreningar:

1. Glycina (Gly, G)

Detta är aminosyran med den enklaste strukturen, eftersom dess R -grupp består av en väteatom (H), så den har också en liten storlek. Det isolerades först 1820 från gelatinet, men det är också mycket rikligt i proteinet som komponerar siden: fibroin.

Glycina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är inte en essentiell aminosyra för däggdjur, eftersom detta kan syntetiseras av cellerna hos dessa djur från andra aminosyror som serin och treonin.

Delta direkt i "kanaler" i cellmembran som styr passagen av kalciumjoner från ena sidan till den andra. Det måste också göra i syntesen av puriner, porfyriner och vissa hämmande neurotransmittorer i centrala nervsystemet.

2. Alanin (vinge, a)

Denna aminosyra, även känd som 2-aminopropansyra, Den har en relativt enkel struktur, eftersom dess R-grupp består av en metylgrupp (-CH3), så dess storlek är också ganska liten.

Alanina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är en del av många proteiner och eftersom det kan syntetiseras av kroppsceller anses det inte vara nödvändigt, men metaboliskt viktigt. Det är mycket rikligt i sidenfibroin, varifrån den isolerades för första gången 1879.

Alanin kan syntetiseras från pyruvat, en förening producerad av en metabolisk väg känd som Glykolys, som består av glukosnedbrytning för att erhålla energi i form av ATP.

Kan tjäna dig: polysackarider

Den deltar i glukos-alanincykeln, som äger rum mellan levern och andra vävnader hos djuren, och som är en katabolisk väg som beror på protein för kolhydratbildning och för att få energi.

Det är också en del av transaminationsreaktioner, i glukoneogenes och i hämningen av det glykolytiska enzymet piruvatkinas, liksom i lever autofagi.

3. Proline (pro, p)

Prolinen (Pirrolidin-2-karboxylsyra) Det är en aminosyra som har en viss struktur, eftersom dess R -grupp består av en pyrrolidinring, bildad av fem kolatomer förenade tillsammans, inklusive a kolatomen.

Prolin

I många proteiner är den styva strukturen i denna aminosyran mycket användbar för att introducera "svängar" eller "vikningar". Sådant är fallet med kollagenfibrer hos de flesta ryggradsdjur, som bildas av många prolin- och glycinrester.

I växter har det visat sig delta i underhållet av cellhomeostas, inklusive redoxbalans och energitillstånd. Det kan fungera som en signalmolekyl och modulera olika mitokondriella funktioner, påverka spridning eller celldöd, etc.

4. Valina (Val, V)

Detta är en annan aminosyra med R-alifatisk grupp, som består av tre kolatomer (CH3-CH-CH3). Hans namn Iupac är 2-3-amino-3-butansyra, Även om det också finns i litteraturen som a-aminovalerisk syra.

Valina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

La Valina renades först 1856 från ett vattenhaltigt extrakt av bukspottkörteln hos en människa, men dess namn myntades 1906 med tanke på dess strukturella likhet med den värdefulla syran extraherad från vissa växter.

Det är en essentiell aminosyra, eftersom den inte kan syntetiseras av kroppen, även om det verkar inte utföra många fler funktioner förutom att vara en del av strukturen för många globulära proteiner.

Från deras nedbrytning kan till exempel andra aminosyror som glutamin och alanin syntetiseras.

5. Leucina (Leu, L)

Leucin är en annan essentiell aminosyra och är en del av den grenade kedjaminosyran, tillsammans med valin och isoleucin. Grupp R som kännetecknar denna förening är en grupp isobutil (CH2-CH3-CH3), så det är väldigt hydrofobt (avvisar vattnet).

Leucina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det upptäcktes 1819 som en del av proteinerna från djurmuskelfibrer och fårull.

Det är mycket rikligt i proteiner som hemoglobin och deltar direkt i regleringen av ersättning och proteinsyntes, eftersom det är en aktiv aminosyra ur synvinkeln av intracellulär skyltning och genetisk uttryck. I många fall är det en förstärkare av smaken på vissa livsmedel.

6. Isoleucin (ile, i)

Även en aminosyra i grenad kedja upptäcktes isoleucin 1904 från Fibrin, ett protein som deltar i blodkoagulering.

Isoleucin (källa: taekyubabo, via Wikimedia Commons)

Liksom leucin är det en essentiell aminosyra, vars sidokedja består av en grenad kedja med 4 kolatomer (CH3-CH2-CH3).

Det är extremt vanligt i cellproteiner, att kunna representera mer än 10% av vikten av dessa. Det fungerar också i syntesen av glutamin och alanin, liksom i balansen mellan grenade kedjaminosyror.

7. Metionine (Met, M)

Metionine, även kallad y-metyl-a-aminobutyrinsyra, Det är en aminosyra som upptäcktes under det första decenniet av det tjugonde århundradet, isolerat från kasein, ett protein närvarande i komjölk.

Metionine (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är en essentiell aminosyra, den är hydrofob, eftersom dess R-grupp består av en alifatisk kedja med en svavelatom (-CH2-CH2-S-CH3).

Det är viktigt för syntesen av många proteiner, inklusive hormoner, hudproteiner, hår och djur. Det marknadsförs i form av drage som fungerar som naturliga relaxanter, användbara för att sova och dessutom hålla det goda håret och naglarna.

8. Fenylalanin (Phe, F)

Fenylalanin eller p-fenyl-a-aminopropionsyra, Det är en aromatisk aminosyra vars grupp R är en bensenring. Det upptäcktes 1879 i en växt i Fabaceae -familjen och idag är det känt att det är en del av många naturliga hartser som polystyren.

Fenylalanin (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Som hydrofob aminosyra finns fenylalanin i praktiskt taget alla hydrofoba proteiner. I många växter är denna aminosyra avgörande för syntesen av sekundära metaboliter som kallas fenylpropanoider och flavonoider.

Kan tjäna dig: Mendozas flora och fauna

Hos djur finns fenylalanin också i peptider av stor betydelse såsom vasopressin, melanotropin och encefalin, allt väsentligt för neuronal funktion.

9. Tyrosin (Tyr, Y)

Tyrosin (ß-thydroxifenyl-a-aminopropionsyra) är en annan aromatisk aminosyra, vars grupp R är en aromatisk ring associerad med en hydroxylgrupp (-OH), så den kan interagera med olika element. Det upptäcktes 1846 och erhålls vanligtvis från fenylalanin.

Tyrosin (källa: Neurotoger / Public Domain, via Wikimedia Commons)

Det är inte en väsentlig aminosyra, men det kan vara om dess biosyntetiska rutter misslyckas. Den har många funktioner i människokroppen, bland vilka dess deltagande som ett substrat för syntes av neurotransmittorer och hormoner som adrenalin och sköldkörtelhormon sticker ut.

Det är viktigt för melaninsyntes, en molekyl som ger oss skydd mot ultravioletta strålar i solen. Det bidrar också till produktionen av endorfiner (endogena smärtstillande medel) och antioxidanter såsom vitamin E.

Det verkar direkt i proteinfosforylering, liksom vid tillsats av kväve och svavelerade grupper.

10. Typtophan (TRP, W)

Denna aminosyra, även känd som 2-amino-3-indolilpropionsyra, Det är en del av den essentiella aminosyragruppen och är också en aromatisk aminosyra, eftersom dess R -grupp består av en indolgrupp.

Typtophan (källa: Den ursprungliga uppladdaren var sida på italienska Wikipedia. / Public Domain, via Wikimedia Commons)

Dess huvudfunktioner hos djur måste göra, utöver proteinsyntes, med syntesen av serotonin, en neurotransmitter och Melatonin, En antioxidant som också arbetar i sömn och vigilcykler.

Denna aminosyran används också av celler som en föregångare för bildandet av NAD-kofaktorn, som deltar i flera enzymatiska reaktioner av oxidreduktion.

I växter är tryptofan en av de viktigaste föregångarna för växthormonsyntes Auxin, som deltar i regleringen av tillväxt, utveckling och andra fysiologiska funktioner i dessa organismer.

11. Serin (Ser, S)

Serinen eller 2-amino-3-hydroxipropansyra, Det är en icke -essentiell aminosyra som kan produceras från glycin. Dess R -grupp är en formel alkohol -ch2OH, så det är en polar aminosyra utan belastning.

Serin (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är viktigt ur den funktionella synvinkeln i många viktiga proteiner och krävs för metabolismen av fetter, fettsyror och cellmembran. Delta i muskeltillväxt och hälsosystemets hälsa.

Deras funktioner är också relaterade till syntesen av cystein, puriner och pyrimidiner (kvävebaser), ceramid och fosfatidylserin (ett membranfosfolipid). I bakterier deltar det i syntesen av tryptofan och idisslare i glukoneogenes.

Det är en del av det aktiva enzymstället med hydrolytisk aktivitet känd som Proteaserin och deltar också i fosforylering av andra proteiner.

12. Treonina (Thr, T)

Treoninen eller TREO-a-amino-p-butyrinsyra Det är en annan essentiell aminosyra som är en del av ett stort antal cellproteiner i djur och växter. Det var en av de senast upptäckta aminosyrorna (1936) och har många viktiga funktioner i cellerna, inklusive:

- Det är en gemensam plats för kolhydratkedjor av glykoproteiner

- Det är ett igenkänningsställe för kinasproteiner med specifika funktioner

- Det är en del av viktiga proteiner som de som bildar tandemalj, elastin och kollagen, liksom andra i nervsystemet

- Farmakologiskt används det som en mat-, ångest- och antidepressivtillskott

Treonina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Troningruppen R, som serin, innehåller en -OH -grupp, så det är en alkohol av struktur -ch -Oh -ch3.

13. Cystein (Cys, C)

Denna icke -essentiella aminosyra upptäcktes 1810 som den huvudsakliga beståndsdelen av proteinet som finns i hornen hos olika djur.

Cystein

Dess R-grupp består av en tiol- eller sulfhydryl (-CH2-SH) -grupp, så den är grundläggande för bildandet av intra-interminolekylära disulfurbroar i proteinerna där den är belägen, vilket är mycket viktigt för att etablera strukturen tre- Dimensionell av dessa.

Denna aminosyra deltar också i syntesen av glutation, metodin, lipoinsyra, tiamin, koenzym A och många andra viktiga molekyler ur biologisk synvinkel. Dessutom är mycket rikliga strukturella proteiner en del av keratinerna, mycket rikliga proteiner.

14. Sparagina (Asn, N)

Asparagin är en icke -essentiell aminosyra som tillhör gruppen av polarsyror utan belastning. Detta var den första upptäckta aminosyran (1806), isolerad från sparrisjuice.

Kan tjäna dig: skadlig fauna: orsaker till spridning, konsekvenser, kontrollAsparagina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det kännetecknas av en grupp R är en karboxamid (-CH2-CO-NH2), så den kan enkelt bilda vätebroar.

Det är aktivt i cellmetabolism och kroppsfysiologi. Det fungerar i regleringen av genetiskt uttryck och i immunsystemet, förutom att delta i nervsystemet och ammoniumavgiftning.

15. Glutamin (GLN, G)

Grupp R av glutamin beskrivs av vissa författare som en amida av sidokedjan av glutaminsyra (-CH2-CH2-CO-NH2). Detta är inte en väsentlig aminosyra, eftersom det finns rutter för din biosyntes i djurceller.

Glutamin (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Delta direkt i proteinersättning och cellskyltar, genetiskt uttryck och i immunimmunsystemet. Det betraktas som ett "bränsle" för proliferativa celler och har funktioner som en celldödshämmare.

Glutamin deltar också i syntesen av puriner, pyrimidiner, ornitin, citrulin, arginin, prolin och sparris.

16. Lysina (Lys, K)

Lysin eller ε-aminocaproic acid Det är en essentiell aminosyra för människor och andra djur. Det upptäcktes 1889 som en del av kasein, gelatin, äggalbumin och andra animaliska proteiner.

Lysina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

I sin grupp har La Lisina en positivt laddad aminogrupp (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+) som kännetecknas av hans hydrofobicitet.

Det fungerar inte bara som ett mikronäringsämne för kroppsceller, utan det är också en metabolit för olika typer av organismer. Det är viktigt för tillväxt och muskelombyggnad och verkar också ha antiviral aktivitet, i proteinmetylering och andra modifieringar.

17. Histidin (hans, h)

Det är en "halvtescent" aminosyra, eftersom det finns rutter till dess syntes hos vuxna människor, men inte alltid kopierade kroppskrav.

Histidin

Det är en polars aminosyra som har en R -grupp som kallas imidazolio, som har en cyklisk struktur med två kväveatomer vars egenskaper tillåter dem att delta i olika enzymatiska reaktioner där protoner överförs.

Histidin deltar i proteinmetylering, är en del av strukturen för hemoglobin (protein som transporterar syre i blodet hos djur), är i vissa antioxidantdipéptider och är föregångaren till andra viktiga molekyler såsom histamin.

18. Arginin (arg, r)

Denna aminosyra med en positiv belastning isolerades först 1895 från proteinerna från hornen hos vissa djur. Det är inte en väsentlig aminosyra, men det är mycket viktigt för urea -syntes, ett av sätten på vilka kväve utsöndras hos djur.

Arginina (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Dess R är -ch2-CH2-CH2-NH-C-NH-N2 och fungerar som en antioxidant, hormonell sekretionsregulator, ammonium avgiftning, regulator för genetiskt uttryck, kvävebehållare, i proteinmetylering, etc.

19. Aspartinsyra (ASP, D)

Aspartic Acid har en R-grupp med en andra karboxylgrupp (-CH2-COOH) och är en del av den negativt laddade aminosyran.

Asparaginsyra

Dess huvudfunktioner har att göra med syntesen av purin, pyrimidiner, asparagin och arginin. Delta i transaminationsreaktioner, i ureacykeln och i syntesen av inositol.

20. Glutaminsyra (Glu, E)

Det tillhör också den negativt laddade aminosyragruppen, med en struktur R-CH2-COOH-grupp, mycket lik den hos aspartinsyra. Det upptäcktes 1866 från gluten av hydrolyserat vete och det är känt att det är en del av många vanliga proteiner i många levande varelser.

Glutaminsyra (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Denna icke -essentiella aminosyra har många viktiga funktioner i djurceller, särskilt i syntesen av glutamin och arginin, två andra proteinaminosyror.

Dessutom är han en viktig mediator för överföring av excitatoriska signaler i centrala nervsystemet hos ryggradsdjur, så deras närvaro i vissa proteiner är avgörande för hjärnans funktion, för kognitiv utveckling, minne och lärande.

Referenser

1. Fonnum, f. (1984). Glutamat: En neurotransmitter i däggdjurshjärnan. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27-33.
2. Nelson, D. L., Lehninger, a. L., & Cox, M. M. (2008). Lehninger principer för biokemi. Macmillan.
3. Szabados, l., & Savoure, a. (2010). Prolin: en multifunktionell aminosyra. Trender inom växtvetenskap, 15 (2), 89-97.
4. Wu, g. (2009). Aminosyror: Metabolism, funktioner och näring. Aminosyror, 37 (1), 1-17.
5. Wu, g. (2013). Aminosyror: Biokemi och näring. CRC Press.