Histoner Egenskaper, struktur, typer och funktioner

De histoner De är grundläggande proteiner som interagerar med DNA för bildning av nukleosomer, som utgör de beståndsdelade kromatinsträngarna av kromosomer i eukaryota organismer.

Nukleosomerna, komplex bildade av DNA och proteiner, upptäcktes 1974 och det är histoner som monterar denna basalnivå i kromatinorganisationen. Emellertid är förekomsten av histonproteiner känd sedan före 60 -talet.

Graphic representation of a nucleosome with an octumric center of histones and dNA enrolled around it (Source: Jawahar Swaminathan and MSD Staff at The European Bioinformatics Institute [public domain] via Wikimedia Commons) via Wikimedia Commons)

Histonerna är organiserade på ett sådant sätt att dubbelbandet DNA rullas runt ett proteincenter sammansatt av dessa proteiner som interagerar nära varandra med varandra. Histoncentret har en skiva och DNA ger mer eller mindre 1.7 svänger.

Flera vätebroar tillåter föreningen av DNA till proteincentret som bildas av histoner i varje nukleosom. Dessa länkar är mestadels bildade mellan aminosyrasskeletten i histonerna och sockerfosfatskelettet i DNA. Vissa hydrofoba interaktioner och jonbindningar deltar också.

Proteiner kända som "kromatinombyggnadskomplex" är ansvariga för uppdelning och bildning av unionsbindningar mellan DNA och histoner, vilket möjliggör inträde av transkriptionella maskiner till DNA som finns i nukleosomerna.

Trots närheten av nukleinsyror med proteincentret som bildas av histoner är dessa ordnade på ett sådant sätt att de vid behov tillåter inträde av transkriptionsfaktorer och andra proteiner relaterade till uttryck eller genetisk tystnad.

Histonas kan drabbas av olika modifieringar som genererar flera varianter, vilket möjliggör förekomsten av många olika former av kromatin som har egenskapen att modulera genetiskt uttryck på olika sätt.

[TOC]

Egenskaper

De är av de mest bevarade eukaryotproteinerna i naturen. Det har till exempel visats att Histona H4 i PEA skiljer sig åt bara två av de 102 aminosyraspositionerna i H4 -ko -proteinet.

Histonas är relativt små proteiner, med högst 140 aminosyror. De är rika på grundläggande aminosyravfall, så de har en positiv nätbelastning, vilket bidrar till deras interaktion med nukleinsyra, negativ belastning, för att bilda nukleosomer.

Kan tjäna dig: propionibacterium

Nukleosomala och förenings- eller brohistoner är kända. Nukleosomala histoner är H3, H4, H2A och H2B, medan unionshistoner tillhör H1 Histonas -familjen.

Under nukleosomenheten. Två H3-H4 Dímeros går senare samman för att bilda tetramerer som därefter kombineras med H2A-H2B-diametrar och bildar det oktumriska centret.

Alla histoner syntetiseras huvudsakligen under S -fasen av cellcykeln, och nukleosomerna monteras i dykning DNA -propellerna, strax efter replikeringsgaffeln.

Strukturera

Den allmänna strukturen för histoner inkluderar en grundläggande aminosyrasregion och en mycket bevarad kula av karboxylregion mellan eukaryota organismer.

Ett strukturellt motiv som kallas "Histonas Fold", sammansatt av tre alfapropeller som är anslutna med två gafflar och som utgör ett litet hydrofobt centrum, ansvarar för protein-proteininteraktioner mellan histoner som bildar nukleosomen.

Det är denna histonfällning som bildar den globulära karboxyldomänen för dessa nukleosomala proteiner i alla eukaryoter.

Histonas har också små "svansar" eller aminoterminala regioner och andra karboxylterminer (proteas tillgängligt), inte mer än 40 aminosyror i längd. Båda regionerna är rika på grundläggande aminosyror som kan drabbas av flera kovalenta modifieringar efter post -transport.

Unions histoner

I eukaryoter finns två unionshistoner familjer, differentierade från varandra genom deras struktur. Vissa har en trepartsstruktur, med den kula-domänen som beskrivs ovan flankerad av N- och C-C-terminaler "ostrukturerade" domäner; Medan andra bara har en C-terminal domän.

Även om de flesta av histonerna är bevarade, under embryogenes eller mognad av specialiserade celler i vissa organismer kan vissa specifika varianter uppstå. Vissa strukturella variationer har att göra med post -translationella modifieringar som de som följer:

-Fosforylering: Man tror att det är relaterat till modifieringen av graden av kromatinkondensation och vanligtvis ges i serinavfall.

-Acetylering: associerad med kromosomala regioner som är transkriptivt aktiva. Det förekommer vanligtvis i laterala kedjor av lysinavfall. När det inträffar på detta avfall minskar deras positiva belastning och minskar därmed affiniteten hos proteiner med DNA.

-Metylering: Det kan förekomma som mono- eller trivilation av lysinrester som sticker ut från proteinkärnorna.

Specifika enzymer är ansvariga för att göra dessa kovalenta modifieringar i histoner. Dessa enzymer inkluderar histon-acetyltransfrassaser (HAT), histon-deacetyl (HDAC) -komplex och histon-metyltransferaese och demetylas.

Kan tjäna dig: de 10 egenskaperna hos de mest framstående lipiderna

Grabbar

Karakteriseringen av histonerna har genomförts av olika biokemiska tekniker, bland vilka kromatografier som är baserade på svaga katjoniska utbyteshartser sticker ut.

Vissa författare upprättar en form av klassificering där 5 huvudtyper av histoner skiljer sig i eukaryoter: FI, med 21 KDA -proteiner; F2A1 eller IVF, cirka 11.3 kDa; F2A2 eller FIIBI, 14.5 kDa; F2B eller FIIB2, med en molekylvikt på 13.7 kDa och F3 eller FIII, 15.3 kDa.

Alla dessa typer av histoner, med undantag för FI -gruppen, finns i ekvimolära mängder i cellerna.

En annan klassificering, med samma giltighet och kanske den mest använda idag, föreslår förekomsten av två olika typer av histoner, nämligen: de som är en del av nukleosomoktametern och histonerna i unionen eller bridge, som går med i nukleosomerna mellan Yeah.

Vissa varianter kan också förekomma mellan arter och till skillnad från kärnhistoner, varianterna syntetiseras under gränssnittet och sätts in i förformat kromatin genom en process beroende på energin som frigörs från ATP -hydrolys.

Nukleosomala histoner

Mitten av en nukleosom består av ett par av var och en av de fyra beståndsdelarna: H2A, H2B, H3 och H4; på vilka DNA -segment på cirka 145 baspar är lindade.

H4- och H2B -histoner är i princip oundvikliga. Vissa variationer är emellertid uppenbara i H3- och H2A -histoner, vars biofysiska och biokemiska egenskaper förändrar nukleosomens normala natur.

En variant av H2A -histon hos människor, H2A -protein.Z har en stor sur region och kan gynna stabiliteten hos nukleosomen beroende på varianterna i H3 H3 som den är associerad.

Dessa histoner visar viss variation mellan arter, som är ett speciellt fall av Histona H2B, för vilken den första tredjedelen av molekylen är mycket varierande.

Unions histoner

Union eller bridge histoner är H1: s histoner. Dessa är ansvariga för föreningen mellan nukleosomer och skyddet av DNA som sticker ut i början och slutet av varje partikel.

Till skillnad från de nukleosomala histonerna har inte alla H1 -histoner den kula regionen av histon "fold". Dessa proteiner binder till DNA mellan nukleosomer, vilket underlättar en förändring i balansen mellan kromatin mot ett mer kondenserat och mindre aktivt tillstånd, transkriptionellt talat.

Det kan tjäna dig: livsmedelskedja: element, trofisk pyramid och exempel

Studier har relaterat dessa histoner till åldrande, reparation av DNA och apoptotiska processer, så man tror att de har en avgörande roll i upprätthållandet av genomisk integritet.

Funktioner

Allt aminosyravfall med histonerna deltar på ett eller annat sätt i deras interaktion med DNA, vilket förklarar det faktum att de är så bevarade bland kungariket i eukaryota organismer.

Histonernas deltagande i förpackningen av DNA i kromatin är av stor relevans för komplexa multicellulära organismer där olika celllinjer endast kan specialisera sig genom att ändra tillgängligheten för deras gener till transkriptiva maskiner.

De transkriptionellt aktiva genomiska regionerna är täta i nukleosomer, vilket antyder att föreningen av DNA med histonproteiner är avgörande för den negativa eller positiva regleringen av dess transkription.

På samma sätt beror på ett stort antal stimuli, både inre och yttre, under hela inre och yttre, under hela inre och extern, som normalt har svar på ett stort antal stimuli, både inre och yttre. DNA.

Flera variabler av histoner utövar olika funktioner i eukaryoter. En av dem har att göra med deltagande av en variant av histon H3 i bildningen av centromera strukturer som är ansvariga för segregeringen av kromosomer under mitos.

Det har visats att motsvarigheten till detta protein i andra eukaryoter är avgörande för sammansättningen av proteinknissören.

Referenser

1. Alberts, b., Johnson, A., Lewis, J., Morgan, D., Raff, m., Roberts, K., & Walter, s. (2015). Biologi av cellmolekylen (6: e upplagan.). New York: Garland Science.
2. Campos, e. Yo., & Reinberg, D. (2009). Histoner: Annotering av kromatin. Annu. Varv. Genet., 43, 559-599.
3. Harvey, A. C., & Downs, J. TILL. (2004). Vilka funktioner ger länkhistoner? Mikrobiologi molekyl, 53, 771-775.
4. Henikoff, s., & Ahmad, K. (2005). Montering av varianthistoner i kromatin. Annu. Varv. Cell. Dev. Biogus., tjugoett, 133-153.
5. Isenberg, jag. (1979). Histoner. Annu. Varv. Biokemi., 48, 159-191.
6. Kornberg, r. D., & Thomas, J. ANTINGEN. (1974). Kromatinstruktur: Histonernas oligomerer. Vetenskap, 184(4139), 865-868.
7. Smith, E., Delange, r., & Bonner, J. (1970). Histonernas kemi och biologi. Fysiologiska recensioner, femtio(2), 159-170.