Alanina -egenskaper, struktur, funktioner, biosyntes

De till flickan (Wing) är en av de 22 kända aminosyrorna som utgör strukturen för proteinerna från alla organismer, från bakterier till män. Som organismen kan syntetisera klassificeras detta som en icke -essentiell aminosyra.

Proteiner har en grundläggande eller primär struktur som består av en aminosyrakedja som kallas polypeptidkedja, i dessa kedjor bildas varje aminosyra av ett centralt kol som kallas kol a.

Kemisk struktur av alaninaminosyran (källa: Borb, via Wikimedia Commons)

A-kolet ansluter sig till fyra grupper: en aminogrupp (-NH2), en karboxylgrupp (-COH), en väteatom (-H) och en grupp eller sidokedja (-R) som identifierar varje aminosyra. I sidokedjan tar kol i följd bokstäverna ß, γ, Δ och ε.

Aminosyror klassificeras av polariteten i deras sidokedjor och därmed finns det hydrofoba och hydrofila polära aminosyror som i sin tur kan vara neutrala, grundläggande och sura. Alanin är en hydrofob apolär aminosyra och är den enklaste aminosyran efter glycin och det vanligaste i de flesta proteiner.

Alanin kan bildas i muskeln och transporteras till levern, där den introduceras till den glukoneogena vägen, det vill säga vägen för glukosbildning från icke -glukosidiska ämnen. Alanin kan också syntetiseras i levern genom katabolismen av tryptofan och uracil och kan försämras för att bilda pyruvat.

Delta i syntesen av tryptofan, pyridoxin (vitamin B6) och kött.

Det används som ett kosttillskott för att förbättra sportprestanda och finns naturligtvis i ko, fläsk och fiskkött samt i mjölk och deras derivat och ägg. Vissa baljväxter, frukt och nötter är också rika på alanin.

[TOC]

Strukturera

Det kommenterades tidigare att alanin, som alla aminosyror, har ett a-kol med fyra grupper förenade till det, som är R-grupp A-metylgruppen (-CH3).

Därför till kroppens pH (cirka 7.4) Alaninens a-kol är kopplat till en amino-protongrupp (-NH3+), till en karboxylgrupp som har tappat en proton (-CO-), till en väte och en metylgrupp (-CH3).

De flesta aminosyror är joniserbara till pH 7.0 och geometriskt kan de ha isomerer, som är kända som enantiomerer, som är spekulära bilder, som med höger och vänster hand.

Kan tjäna dig: Histochemistry: Foundation, bearbetning, färgning

Sedan kan alla aminosyror hittas som "kirala par" betecknade som D eller L (dextro respektive Levo), enligt atomernas position som omger kol a.

Men alanin, som med de flesta aminosyror.

Denna aminosyran kan också hittas som p-alanin, där aminogruppen är fäst vid dess ß-kol, det vill säga till det första kolet i sidokedjan.

P-alanin finns i pantotensyra (vitamin B5) och i vissa naturliga peptider. D-alanin finns i vissa polypeptider som är en del av väggarna i vissa bakterieceller.

Grupp R (Metilo, CH3)

Metylen i den alanin sidokedjan är ett mättat kolväte som ger den apolära hydrofoba egenskapen för denna aminosyran. Detta kännetecken för alanin är vanligt med de andra aminosyrorna i denna grupp såsom glycin, valin, leucin och isoleucin.

De aminosyror som utgör gruppen av alifatiska är kemiskt neutrala aminosyror och spelar en mycket viktig roll i bildningen och underhållet av den tre dimensionella strukturen hos proteiner eftersom de har en tendens att reagera på varandra exklusive vattnet.

Dessa aminosyror, inklusive alanin, innehåller samma antal joniserbara grupper med motsatta belastningar, så att de inte har nettobelastning och kallas "Zwitterions ".

Funktioner

Som de flesta kända aminosyror används alanin i syntesen av peptider och proteiner i allmänhet och deltar i upprättandet av polypeptidstrukturen och i den tertiära strukturen hos vissa proteiner.

En annan av de viktiga funktionerna hos alanin är att delta indirekt i glykemi -kontroll:

Det kan ge upphov till pyruvat och vice versa, det kan också nå levern och bli glukos genom glukoneogenes som ska upptäckas till cirkulation eller användas i glykogensyntes, efter behov efter behov.

Alanin deltar som en ammoniumtransportör från muskeln till levern, eftersom den kan syntetiseras genom aminering från pyruvat, transportera levern och det finns transamination genom transaminering.

Detta inträffar samtidigt med omvandlingen av a-zotoglutarat till glutamat, som kan komma in i ureacykeln och bli pyruvat.

Andra funktioner

Denna aminosyra är oumbärlig för syntes av tryptofan och pyridoxin. Även om det är kemiskt väldigt lite reaktivt, kan alanin få ett erkännande av underlag och enzymatisk regleringsigenkänning.

Kan tjäna dig: parafiletisk grupp

En av funktionerna hos ß-alanin är den för kosttillskott, eftersom det används som en ergogen hjälp av övningen. P-alaninintaget ökar koncentrationen av köttig (en dipéptid bildad av p-alanin och histidin) i skelettmuskeln och fungerar som "buffert".

Normalt bidrar köttiga inte väsentligt till muskelcellens totala buffertkapacitet och detta beror på dess låga koncentration. Administrationen av ß-alanin ökar denna koncentration och därför buffertkapaciteten, så det förbättrar motståndet genom att minska tröttheten.

Biosyntes

Den viktigaste syntesen av alanin i människokroppen uppstår genom en reduktiv aminering av pyruvinsyra. Denna reaktion kräver ett enda enzymatiskt steg.

Pyruvatet ger kolskelettet och glutamatet ger aminogruppen som överförs till pyruvaten. Enzymet som katalyserar denna reversibla reaktion är transaminasalanin.

Som ett resultat av denna reaktion produceras alanin och a-cetoglutarat. Alanin kan sedan vara närvarande i glukoneogenes, glykolys och i Krebs -cykeln.

En annan källa till alanin kommer från nedbrytningen av tryptofan till acetyl-CoA. På denna väg, när kinureninasenzymet hydrolyserar vid 3-hydroxi kinurenin bildas 3-hydroxi-antranilat och alanin. Alanin släpps och 3-hydroxi-antranilatet följer den metaboliska vägen.

Uracil -nedbrytning är en annan källa till alanin. I det här fallet finns det ß-alanin som kan följa flera metaboliska vägar, en av dem är att bli acetyl-CoA.

Degradering

Allmän process av aminosyran nedbrytning

Aminosyror lagras inte som kolhydrater och fetter, så de som frigörs under proteinnedbrytning bör återanvändas för syntes av nya proteiner och nukleotider.

Å andra sidan kan aminosyror försämras och deras kolsyrade skelett kan användas i kataboliska eller anabola reaktioner.

När aminosyror försämras, är överskott av kväve -ammoniakform, som är ett toxiskt ämne som måste elimineras och det första steget i aminosyran nedbrytning är eliminering av kväve.

Hos däggdjur inträffar denna nedbrytning i levern; Där försämras all aminosyra som är i överflöd och inte användas.

Alaninförstöring

Alaninnedbrytning sker genom omvandling av alanin till pyruvat. Denna reaktion katalyseras av transaminasalanin och kräver närvaro av a-zotoglutarat som en acceptor av aminogruppen och den efterföljande glutamatbildning; Det är en reversibel reaktion.

Kan tjäna dig: virulensfaktorer

Dessa alaninbildningsreaktioner från pyruvat och alaninnedbrytning för att bilda pyruvat är en del av en cykel som involverar skelettmuskler och lever.

Levern tar glukos till muskler och muskler, genom glykolys, omvandlar glukos till pyruvat för att generera ATP; Denna pyruvat kan komma in i syntesen av alanin, som kan hällas i cirkulationslottet och återgår till levern som gör att den igen pyruvat, som kommer in i glukoneogenes för att bilda glukos.

Vid behov upprepas cykeln. I levern genererar produktionen av pyruvat från alanin ammoniumjoner som tittar på glutamin och glutamat och de kommer in i ureacykeln. Sedan elimineras urea av urin.

Alanin, glycin, cystein, serin och treonin är glykogena aminosyror eftersom deras nedbrytning kan ge upphov till pyruvat, a-zetoglutarat, succinyl-CoA, till fumarat eller oxalacetat, alla glukoneogena framställare för glukos.

Livsmedel rika på Alanina

De viktigaste källorna till aminosyror är magert kött, fisk, skaldjur, ägg och mejeriprodukter, men alanin finns också i många livsmedel med växturt. Exempel på livsmedel som är rika på Alanina är:

- Kött som ko, fläsk, får, kyckling, kalkon, kanin, fisk; Ägg, mjölk och derivat.

- Torra frukter som hasselnötter, nötter, kastanjer, mandlar och jordnötter är Alanina -källor.

- Kokosnöt, avokado, sparris, aubergine, kassava eller kassava, rödbetor, morot och sötpotatis.

- Baljväxter som majs, bönor och ärtor.

- Spannmål som ris, råg, vete, kakao, havre och råg.

Referenser

1. Caruso, j., Charles, J., Unruh, k., Giebel, r., Levermonth, L., & Potter, w. (2012). Ergogena effekter av p-alanin och karnosin: föreslagen framtida forskning för att kvantifiera effekterna. Näringsämnen, 4(7), 585-601.
2. Gille, c., Bölling, c., Hoppe, a., Bulik, s., Hoffmann, s., Hübner, K.,... Holzhütter, h. G. (2010). Hepatonet1: En omfattande metabolisk rekonstruktion av den mänskliga hepatocyten för analys av leverfysiologi. Molekylsystembiologi, 6(411), 1-13.
3. Mathews, C., Van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemi (3: e upplagan.). San Francisco, Kalifornien: Pearson.
4. Murray, r., Bender, D., Botham, K., Kennelly, s., Rodwell, V., & Weil, s. (2009). Harpers illustrerade biokemi (28: e upplagan.). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehninger principer för biokemi. Omega -utgåvor (5: e upplagan.).