Myofibrilleregenskaper, struktur, sammansättning, funktioner

De Myofibriller De är de strukturella enheterna i muskelceller, även kända som muskelfibrer. De är mycket rikliga, de är fixerade parallellt och är inbäddade av cytosolen i dessa celler.

Stommuskelfiberceller eller fibrer är mycket långa celler, och kan mäta upp till 15 cm långa och från 10 till 100 μm i diameter. Dess plasmamembran kallas sarkolema och dess cytosol som sarkoplasma.

Diagram över muskelstrukturen hos en människa (källa: DEGLR6328 ~ Commonswiki, via Wikimedia Commons)

Inom dessa celler finns, utöver myofibriller, flera kärnor och mitokondrier som är kända som sarkosomer, samt en framträdande endoplasmisk retikulum känd som sarkoplasmisk retikulum.

Myofibriller erkänns som de "kontraktila elementen" av muskler i ryggradsdjur. De består av olika typer av proteiner som är de som ger dem de elastiska och utdragbara egenskaperna. Dessutom upptar de en viktig del av sarkoplasma hos muskelfibrer.

[TOC]

Skillnader mellan muskelfibrer

Det finns två typer av muskelfibrer: strippade och släta fibrer, var och en med en anatomisk distribution och en specifik funktion. Myofibriller är särskilt viktiga och tydliga i strierade muskelfibrer som utgör skelettmuskler.

De strippade fibrerna har ett repetitivt mönster av tvärgående band när de observeras vid ett mikroskop och är associerade med skelettmuskler och en del av hjärtmuskulaturen.

De släta fibrerna, tvärtom, presenterar inte samma mönster under mikroskopet och finns i de karakteristiska musklerna i kärlsystemet och matsmältningssystemet (och alla inviskera).

Generella egenskaper

Myofibriller består av två typer av kontraktila filament (även känd som myofilament), som i sin tur består av myosin och aktin filamentösa proteiner, som kommer att beskrivas senare.

Grafisk representation av myofibriller i skelettmuskeln (källa: Modifierad Brubut [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenser/BY-SA/3.0)] via Wikimedia Commons)

Olika forskare har fastställt att den genomsnittliga livslängden för de kontraktila proteinerna i myofibriller går från 5 dagar till 2 veckor, så muskeln är en mycket dynamisk vävnad, inte bara ur den kontraktila synvinkeln, utan för syntesen och förnyelsen av dess strukturella element.

Den funktionella enheten för varje myofibrilla i muskelceller eller fibrer kallas Sarcomro och avgränsas av en region som kallas "band eller linje z", varifrån myofilamenten av aktin förlängs parallellt med parallellt.

Eftersom myofibriller upptar en betydande del av sarkoplasma, begränsar dessa fibrösa strukturer platsen för cellernas centra som de tillhör periferin av samma, nära sarkolemet.

Det kan tjäna dig: mänsklig cell: egenskaper, funktioner, delar (organeller)

Vissa mänskliga patologier är relaterade till förskjutningen av kärnorna i myofibrillära strålar, och dessa är kända som de centrala nukleära myopatierna.

Bildning av myofibriller eller "myofibrillogenes"

De första myofilerna samlas under utvecklingen av den embryonala skelettmuskeln.

Proteinerna som utgör sarkomarna (de funktionella enheterna i myofibriller) är initialt inriktade från ändarna och sidorna av en "pris" som består av aktinfilament och små portioner av myosin II icke-muskulär och a-specifik specifik muskelhandling.

Eftersom detta inträffar, i muskelfibrerna som de uttrycker, i olika proportioner, kodar de kodande generna för hjärt- och skelettisoformerna i a-aktinet. Först är mängden hjärtisoform som uttrycks större och sedan ändras detta på skelettet.

Efter bildandet av priset samlas de framväxande myofibrillerna bakom prisbildningszonen och i dessa upptäcks formen av muskelmyosin II.

Vid denna tidpunkt är myosinfilament inriktade och komplexa med andra specifika proteiner från myosinföreningen, som också förekommer med aktinfilament.

Struktur och komposition

Som nämnts för ett ögonblick sedan består myofibriller av kontraktila protein myofilament: aktin och myosin, som också är kända som tunna respektive tjocka myofilament. Dessa är synliga för optiskt mikroskop.

- Tunna myofilament

De tunna filamenten av myofibriller består av aktinprotein i dess filamentösa form (aktin F), som är en polymer i kulformen (aktin G), som har en mindre storlek.

De filamentösa strängarna av aktin G (Actin F) bildar en dubbelsträng som är lindad i propellerform. Varje monomer av dessa väger mer eller mindre 40 kDa och kan gå med i myosin på speciella platser.

Dessa filament har cirka 7 nm i diameter och sträcker sig mellan två områden kända som band I och bandet a. I A -bandet finns dessa filament runt de tjocka filamenten som bildar ett sekundärt hexagonalt arrangemang.

Specifikt är varje tunn filament symmetriskt separerad från tre tjocka filament, och varje tjock filament är omgiven av sex tunna filament.

Tunna och tjocka filament interagerar med varandra genom "korsbroar" som sticker ut från de tjocka filamenten och som visas i strukturen av myofibrillan i regelbundna intervaller av avstånd nära 14 nm.

Schematisk representation av myofilament som utgör myofibriller och deras tvärskärningar (källa: Kamran Maqsood 93 [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenser/BY-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

Aktinfilament och andra tillhörande proteiner sträcker sig ut som utskjutande från "kanterna" av Z -linjer och överlappar varandra med myosinfilament mot mitten av varje sarkomero.

Det kan tjäna dig: Cellulär näring: Process och näringsämnen

- Tjocka myofilament

Tjocka filament är polymerer av myosin II -proteinet (510 kDa vardera) och avgränsas av regionerna som kallas "Bands A".

Myofilament av myosin är ungefär 16 nm långa och distribueras i hexagonala arrangemang (om ett tvärsnitt av en myofibrilla observeras).

Varje myosin II -filament består av många packade myosinmolekyler, som var och en består av två polypeptidkedjor som har en region eller "huvud" i form av en maza och som rymmer i "gäng" för att bilda filamenten.

Båda buntarna upprätthålls genom sina ändar i mitten av varje sarkomero, så att "huvuden" för varje myosin riktas mot Z -linjen, där de tunna filamenten är fixerade.

Myosinchefer uppfyller mycket viktiga funktioner, eftersom de har fackliga platser för ATP -molekyler och dessutom under muskelkontraktion kan de bilda tvärbroarna för att interagera med de tunna filamenten i aktin.

- Associerade proteiner

Aktinfilament är "förankrade" eller "fixa" på plasmamembranet av muskelfibrer (sarkolem) tack vare deras interaktion med ett annat protein som kallas dystrofin.

Dessutom finns det två viktiga aktinföreningsproteiner kända som troponin och tropomiosin som tillsammans med aktinfilament bildar ett proteinkomplex. Båda proteinerna är viktiga för reglering av interaktioner som äger rum mellan tunna och tjocka filament.

Tropomiosine är också en två -sträckta filamentär molekyl som är förknippad med aktinspektivs specifikt i spårregionen som förekommer mellan de två strängarna. Troponin är ett treparts globulärt proteinkomplex som är tillgängligt med intervaller om aktinfilament.

Detta sista komplex fungerar som en kalciumberoende "switch" som reglerar processerna för sammandragning av muskelfibrer, så det är av största vikt.

I den strierade muskeln hos ryggradsdjur finns det dessutom två andra proteiner som interagerar med de tjocka och tunna filamenten, känd som Titina respektive Nebulina.

Nebulinet har viktiga funktioner i regleringen av längden på aktinfilamenten, medan titina deltar i stöd och förankring av myosinfilament i en region i sarkomero som kallas linje M.

Andra proteiner

Det finns andra proteiner som är förknippade med tjocka myofilament som är kända som protein C för myosin och miomesinförening, som är ansvariga för att fixa myosinfilament i linje M.

Det kan tjäna dig: Unaporto: Transport genom membran, egenskaper

Funktioner

Myofibriller har elementära konsekvenser i förmågan att flytta ryggradsdjur.

Eftersom de består av fibrösa och kontraktila proteinkomplex i muskelapparaten är dessa väsentliga för att utföra svar på nervstimuli som leder till rörelse och förskjutning (i skelettstatade muskler).

De obestridliga dynamiska egenskaperna hos skelettmuskeln, som inkluderar mer än 40% av kroppsvikt, tilldelas myofibriller som samtidigt har 70% av människokroppsproteiner mellan 50 och 70%.

Myofibriller, som en del av dessa muskler, deltar i alla deras funktioner:

- Mekanik: Att omvandla kemisk energi till mekanisk energi för att generera styrka, upprätthålla hållning, producera rörelser etc.

- Metabolisk: Eftersom muskeln deltar i basal energimetabolism och fungerar som en lagringsplats med grundläggande ämnen som aminosyror och kolhydrater; Det bidrar också till produktion av värme och konsumtion av energi och syre som används under fysiska aktiviteter eller sportövningar.

Eftersom myofibriller huvudsakligen består av proteiner, representerar dessa en lagrings- och frisättningsställe för aminosyror som bidrar till upprätthållandet av blodnivåer av glukos under fasta eller svält.

Dessutom har befrielsen av aminosyror från dessa muskelstrukturer transcendens ur de biosyntetiska behoven hos andra vävnader som hud, hjärna, hjärta och andra organ.

Referenser

1. Despoulos, a., & Silbernagl, s. (2003). Atlas av fysiologifärg (5: e upplagan.). New York: Thieme.
2. Friedman, a. L., & Goldman, och. OCH. (nitton nittiosex). Mekanisk karakterisering av myofibriller med skelettmuskel. Biofysisk tidskrift, 71(5), 2774-2785.
3. Gränsen, w. R., & Ochala, j. (2014). Skelettmuskler: En kort genomgång av struktur och funktion. Calcif vävnad int, Fyra fem(2), 183-195.
4. Guldspinka, g. (1970). Spridningen av myofibriller under muskelfibertillväxt. J. Cellsct., 6, 593-603.
5. Murray, r., Bender, D., Botham, K., Kennelly, s., Rodwell, V., & Weil, s. (2009). Harpers illustrerade biokemi (28: e upplagan.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, J. N., & Baylies, m. K. (2017). Myofibriller satte pressen på kärnorna. Naturcellbiologi, 19(10).
7. Sanger, J., Wangs, j., Fläkt och., White, J., Mi-my, l., Dube, D.,... Pruyne, D. (2016). Montering och underhåll av myofibriller i striadmuskeln. I Handbok för experimentell farmakologi (p. 37). New York, USA: Springer International Publishing Schweiz.
8. Sanger, J. W., Wang, J., Fläkt och., White, J., & Sanger, J. M. (2010). Montering och dynamik hos myofibriller. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, a., & Bremel, r. (1975). Förberedelse och egenskaper hos ryggradsdjur - muskel myofibriller och actomyosin. European Journal of Biochemistry, 55(1), 49-60.
10. Villee, c., Walker, w., & Smith, f. (1963). Allmän zoologi (2: a upplagan.). London: W. B. Saunders Company.