Ovoalbúmin struktur, funktioner, denaturering

De ovoalbúmina Det är det vanligaste proteinet från det "tydliga" av fåglarnas fåglar. Det tillhör proteinfamiljen som kallas "serpiner" eller "hämmare av serinproteas", som är en extremt mångfaldig grupp eukaryoter (inkluderar mer än 300 homologa proteiner).

Det var ett av de första isolerade proteinerna med stor renhet och tack vare dess överraskande överflöd i fåglarnas reproduktionsstrukturer används detta allmänt som "modell" i beredningen av "standarder" för studien av strukturen, egenskaperna , Egenskaperna, egenskaperna, syntesen och utsöndringen av många proteiner.

Ovalbúmina molekylstruktur (källa: Jawahar Swaminathan och MSD -personal vid European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

I procentuella termer inkluderar ovoalbumin mellan 60 och 65% av det totala proteininnehållet i äggviten, men till skillnad från de andra medlemmarna i serpinsproteinfamiljen har den ingen aktivitet som proteashämmare.

Kycklingäggarna har också andra proteiner:

- Ovotransferrin, även kallad Conalbúmina, som representerar 13% av det totala proteininnehållet

- OVOMUCOID, ett glykoprotein som inkluderar 11% av det totala

- Ovomucin, ett annat sulfaterat glykoprotein som representerar 3.5%

- Det släta eller muramidaset, som också inkluderar 3.5% av klart protein

- Globuliner, som representerar 4%

Syntesen av ovoalbumin inträffar från en blandning av mellanhandspeptider under transiteringen av ägget genom fåglarnas ovidukt och det finns rapporter om att transkriptionen av de involverade generna endast sker som svar på närvaron av östrogen, ett sexuellt hormon.

[TOC]

Strukturera

Ovoalbúmin är en monomer fosfografi av cirka 45 kDa molekylvikt och en isoelektrisk punkt nära 4.5. I sin struktur finns det därför många platser för fosforylering och glykosylering, som är mycket vanliga eftertranslationella modifieringar i proteiner.

Det kan tjäna dig: utvecklingsbiologi: historia, vilka studier, applikationer

Detta protein kodas av en 7 -gen.700 baspar, kännetecknad av närvaron av 8 exoner isär med 7 introner, så det är intuiterat att dess budbärare lider av flera posttranskriptiva modifieringar för att utföra det mogna proteinet.

Ovalbumin av kycklingägg har 386 aminosyravfall och det har visats att den rena formen av detta protein består av tre underklasser som kallas A1, A2 och A3, kännetecknad av innehållande två, en och ingen fosfatgrupp, respektive.

Beträffande den tertiära strukturen avslöjar aminosyrasekvensen för ovoalbumin närvaron av 6 cysteinrester, bland vilka fyra disulfidbroar bildas. Dessutom har vissa strukturella studier bevisat att den N-terminala änden av detta protein är aketied.

S-ovoalbúmina

När äggen lagras modifieras strukturen för ovalbuminet och bildar det som är känt i litteraturen som S-Ovalbumin, som är en mer stabil form mot värme och bildas på grund av mekanismer för utbyte mellan disulfider och sulflorils.

Förutom lagringstemperaturen bildas också denna "form" av ovoalbumin beroende på det inre pH -värdet för ägg, vilket kan förväntas i alla typer av protein i naturen.

De S-Ovalbumin är alltså till vilka vissa överkänslighetsreaktioner lidit av vissa människor efter intag av ägg tillskrivs.

Funktioner

Även om ovoalbumin tillhör en familj av protein som kännetecknas av dess aktivitet som proteasinhibitorer, har den inte hämmande aktivitet och dess funktion har inte helt klarats.

Det har emellertid antagits att en potentiell funktion av detta enzym är transport och lagring av metalljoner från och från embryot. Andra författare har föreslagit att detta också fungerar som en näringskälla för embryot under dess tillväxt.

Kan tjäna dig: noxa

Ur experimentell synvinkel representerar Ovoalbúmina ett av de huvudsakliga "modell" -proteinerna för olika strukturella, funktionella, syntes- och proteinsekretionsstudie, så det har varit mycket viktigt för framsteg i vetenskapliga frågor.

Funktioner för livsmedelsindustrin

Med tanke på att det är ett av de vanligaste proteinerna i kycklingägg är detta dessutom ett oerhört viktigt protein för näring av människor och andra djur som livnär sig av ägg från olika fåglar.

I den kulinariska aspekten används ovoalbumin, såväl som resten av äggvita proteinerna, för deras funktionella egenskaper, särskilt genom skumbildningskapacitet, process under vilken polypeptider denatureras, och bildar luftgränssnittet /stabilt vätska som är typiskt för nämnda tillstånd i skumbildning dispersion.

Denaturering

Eftersom ovoalbumin har många sulfhydrilgrupper är detta ett ganska reaktivt och lätt denatulerbart protein.

Denatureringstemperaturen för ovoalbumin är mellan 84 och 93 ° C, är 93 som kännetecknar formen S-Ovoalbúmin, som är mer stabil vid högre temperaturer. Denaturering av värmeoalbumin resulterar i bildandet av de karakteristiska vitaktiga "gelerna" som observeras under tillagningen av äggen.

Stekt ägg (källa: WhatMidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenser/BY-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

PH är också en viktig faktor när denatureringen av detta protein beaktas, liksom typen och koncentrationen av salter. För Ovoalbúmina är en pH -denaturering runt 6.6.

Kan tjäna dig: tropisk djungel: flora, fauna, egenskaper, klimat, lättnad

Under olika denatureringsförhållanden har ovoalbuminmolekyler en hög tendens att lägga till, en process som vanligtvis kan accelereras med tillsats av salter och ökningen av temperaturen.

Förmågan hos ovoalbumin och annat protein av äggvita att bilda gelstrukturer när de värms upp, liksom deras förmåga att förena vattenmolekyler och fungera som emulgatorer, är de som ger dem deras viktigaste funktionella egenskaper och anledningen till att de är Så utnyttjas särskilt inom livsmedelsindustrin.

Processen för denaturalisering av detta protein har varit mycket användbar för undersökningen av övergångsmekanismerna mellan de fasta och geltillstånd, liksom för studien av effekten att olika typer av salter har till olika koncentrationer (jonisk kraft) på integriteten av proteiner.

Referenser

1. Huntington, J. TILL., & Stein, s. OCH. (2001). Struktur och egenskaper hos ovalbumin. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
2. Koseki, t., Kitabatake, n., & Doi, och. (1989). Irmal denaturering och bildning av linjära aggregat av ovalbumin. Mathydrokolider, 3 (2), 123-134.
3. Nisbet, a. D., Soundry, R. H., Moir, A. J., Fothergill, L. TILL., & Fothergill, J. OCH. (1981). Den kompletta aminosyrasekvensen av Hen Ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
4. Phillips, G. ANTINGEN., & Williams, s. TILL. (Eds.). (2011). Handbok med matproteiner. Annars.
5. Djärv-o'donnell, e. (1993). Den ovalbuminfamiljen av serpinproteiner. FEBS LETTERS, 315 (2), 105-108.
6. Sankar, D. S., & Theis, h. W. (1959). Biosyntes av ovalbumin. Nature, 183 (4667), 1057.
7. Sharif, m. K., Salem, m., & Javed, K. (2018). Matmaterial Vetenskap i äggpulverindustrin. I rollen för materialvetenskap i livsmedelsbioengineering (pp. 505-537). Akademisk press.
8. Weijers, m., Barneveld, s. TILL., Cohen Stuart, m. TILL., & Visschers, r. W. (2003). Värmeinducerad denaturering och aggregering av ovalbumin vid neutralt pH som beskrivs av irreversibel skogsordningskinetik. Protein Science: A Publication of the Protein Society, 12 (12), 2693-2703.