Peroxidasstruktur, funktioner och typer

De Peroxidaser De är mestadels hemoproteiner med enzymatisk aktivitet som katalyserar oxidation av en mängd olika organiska och oorganiska substrat med väteperoxid eller andra relaterade ämnen.

I sin bredaste bemärkelse inkluderar termen "peroxidas" enzymer såsom NAD- och NADP-butxidaser, fett-butxidassyror, cytokrom-butxidaser, glutation-butxidaser och många andra icke-specifika enzymer.

Diagram över ett hemberoende men peroxid

Det används emellertid oftast för att hänvisa till de ospecifika enzymerna från olika källor som har oxiderad aktivitet och som använder väteperoxid och andra substrat för att katalysera deras oxidreduktionsreaktioner.

"Hemo-butxidaser" är extremt vanliga. De finns i djur, övre växter, jäst, svampar och bakterier.

Hos däggdjur produceras dessa av leukocyter, livmoder, mjälte och lever, salivkörtlar, magväggar, lungor, sköldkörtlar och andra vävnader.

I växter är de rikaste växtarterna i peroxidaser den kryddig rädisan och fikonträdet. Det renade peroxidaset från den kryddig rädisan har studerats i stor utsträckning för olika ändamål i experimentell biokemi och biokemi.

I eukaryota celler är dessa viktiga enzymer vanligtvis inuti.

[TOC]

Strukturera

Trots den lilla homologin som finns mellan de olika typerna av peroxidaser har det fastställts att dess sekundära struktur och hur den är organiserad är ganska bevarad bland de olika arterna.

Det finns några undantag, men de flesta peroxidaser är glykoproteiner och det tros att kolhydrater bidrar till deras stabilitet jämfört med höga temperaturer.

Dessa proteiner har molekylvikter som sträcker sig från 35 till 150 kDa, vilket motsvarar cirka 250 och 730 aminosyror.

Kan tjäna dig: plasmamembran

Med undantag av myeloperoxidas innehåller alla molekyler av denna typ i sin struktur en hemo -grupp som i vila presenterar en järnatom i oxidationstillstånd Fe+3. Växterna har en protesgrupp känd som Ferroporfirina XI.

Peroxidaser har två strukturella domäner som "omger" hemo -gruppen och var och en av dessa domäner är produkten av uttrycket av en gen som drabbades av en dupliceringshändelse. Dessa strukturer består av mer än 10 alfa -hallar som förenas av slingor och polypeptidvridningar.

Den adekvata vikningen av molekylen verkar bero på närvaron av bevarat slöseri med glycin och prolin, liksom en rest av asparagesyra och en annan av arginin som bildar en saltbro mellan dem som förbinder båda strukturella domäner.

Funktioner

Huvudfunktionen för peroxidasenzymer är avlägsnande av väteperoxid från cellmiljön, som kan uppstå genom olika mekanismer och som kan representera allvarliga hot mot intracellulär stabilitet.

I denna process för avlägsnande av denna reaktiva syreart (i vilken syre har ett mellanliggande oxidationstillstånd) använder peroxidaserna oxidationsförmågan hos detta ämne för att uppfylla andra viktiga funktioner för metabolism.

I växter är dessa proteiner en viktig del av lignifieringsprocesser och försvarsmekanismer i patogen infekterade med fysisk eller fysisk skada.

I det vetenskapliga sammanhanget har nya tillämpningar dykt upp för peroxidaser och bland dessa är behandlingen av avloppsvatten som innehåller fenolföreningar, syntesen av aromatiska föreningar och avlägsnande av peroxid av mat eller avfallsmaterial.

I analytiska och diagnostiska termer är det kryddig rädisperoxidas kanske det mest använda enzymet för framställning av konjugerade antikroppar som används för immunologiska absorptionstester såsom ELISA (från engelska "Enzymbunden immunosorbentanalys") och även för bestämning av olika typer av föreningar.

Kan tjäna dig: koanocyter: egenskaper och funktioner

Handlingsmekanism

Den katalytiska processen för peroxidaser sker genom sekventiella steg som börjar med interaktionen mellan det aktiva stället för enzymet och väteperoxiden, som oxiderar järnatomen i hemo -gruppen och genererar en instabil mellanmediär förening känd som förening I (IOC).

Det oxiderade proteinet (IOC) har sedan en hemo -grupp med en järnatom som gick från oxidationstillstånd III till tillstånd IV och för denna process reducerades väteperoxid till vatten till vatten.

Förening I kan oxidera ett elektrondonatorsubstrat, bilda ett radikalt underlag och bli en ny kemisk art som kallas förening II (COII), som därefter reduceras av en andra substratmolekyl, regenererande järn i tillstånd III och producerar en annan radikal.

Grabbar

-Enligt organismen

Peroxidaser grupperas i tre klasser beroende på organismen där de är:

- Klass I: Intracellulära prokaryota peroxidaser.

- Klass II: Extracellulära svampperoxidaser.

- Klass III: Hemliga grönsaksperoxidaser.

I motsats till klass I -proteiner har de i klass II och III i deras strukturer disulfurbroar konstruerade mellan cysteinrester, vilket ger dem betydligt större styvhet.

Klasserna II och III -proteiner skiljer sig också från de i klass I där de vanligtvis har glykosilationer på ytan.

-Enligt den aktiva webbplatsen

Mekanistiskt talande, peroxidaser kan också kategoriseras enligt arten av atomerna som finns i deras katalytiska centrum. På detta sätt har hemoperoxidaser (de vanligaste), vanadium-haloproxidaserna och andra beskrivs.

Det kan tjäna dig: pinocytos: process, funktioner och skillnad med fagocytos

Hemoperoxidaser

Som redan nämnts har dessa peroxidaser en protesgrupp i sitt katalytiska centrum känt som Grupo Hemo. Järnatomen på denna plats samordnas av fyra bindningar med kväveatomer.

Vanadiohalperoxidaser

I stället för en hemo-grupp har Vanadio-Waterperoxidases vanadato som protesgrupp. Dessa enzymer har isolerats från marina organismer och vissa landsvampar.

Vanadium i denna grupp samordnas av tre icke-proteiska syreos, ett kväve från en histidinrest och ett kväve av en azidbindning.

Andra peroxidaser

I denna grupp kategoriseras många bakteriella haryperoxidaser som har andra protesgrupper än hemo eller vanadium. I denna grupp finns det också peroxidas glutation.

Referenser

1. Alberts, b., Dennis, b., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, s. (2004). Essential Cell Biology. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Bank, L. (1997). Peroxidernas strukturella egenskaper. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. P. J. Van, rantwijk, f. Van, & Sheldon, R. TILL. (1997). Selektiva oxidationer katalyserade av peroxidaser. Tetraedron, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, h. B., & Stillman, J. S. (1976). På funktionen och verkningsmekanismen för peroxidaser. Recensioner för samordningskemi, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, K. (2009). Potentiella tillämpningar av peroxider. Matkemi, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, j. D. (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, w. D., Colomé, j. S., & Cano, r. J. (2003). Molekylär och cellbiologi. (K. OCH. Cullen, ed.). McGraw-Hill e-böcker.