Supportfunktioner, funktioner och exempel

De stödja De är de inaktiva formerna av enzymer, det vill säga de är de enzymer som saknar deras kofaktorer eller koenzymer, som är viktiga för att utföra de katalytiska reaktionerna som de är ansvariga.

Enzymer är proteiner med katalytisk aktivitet. Dess funktion påskyndar i princip kursen för olika typer av kemiska reaktioner i cellerna, ett faktum som är mycket viktigt för att det finns alla levande varelser på jorden.

Ett holoenzym bildas av en anhängare och dess kofaktor/koenzym/protesgrupp

Aktiviteten hos många enzymer beror på identitet och ordning av aminosyrorna som omfattar dem, det vill säga på deras egna proteinstrukturer och på integriteten av dessa strukturer under förhållanden inföding.

Även om detta är sant för många enzymer, finns det några som kräver ytterligare icke -proteinelement för att utföra sina funktioner. Sådana element är kända som Kofaktorer, Om det här är oorganiska joner, eller koenzymer, Om dessa är komplexa eller organiska molekyler.

I allmänhet är både kofaktorer och koenzymer associerade med relativ stabilitet till proteinstrukturen hos enzymer vars katalytiska aktivitet främjar; När denna förening är permanent (kovalent) kallas dessa grupper då Protesgrupper.

Exempel på stöd

3D -illustration av DNA -polymeras

Den aktiva enzymatiska uppsättningen bildad av ett protein med katalytisk aktivitet och dess kofaktor/koenzym/protesgrupp kallas Holoenzym antingen konjugerat enzym. I ett holoenzym motsvarar proteindelen vad som kallas stödjande eller apoprotein, som saknar aktivitet.

Exempel på några viktiga stöd är:

• Enzymet DNA -polymeras, Ansvarig för att replikera cell -DNA, utan den divala magnesiumjonen som fungerar som en cofaktor.
• Enzymet Karbonhydras, Ansvarig för att katalysera omvandlingen av CO₂ och H₂0 till bikarbonat och H+-joner, utan den divala zinkjonen som fungerar som en kofaktor.
• Enzymet hemoglobin, Ansvarig för att transportera syre inuti de röda blodkropparna (erytrocyter) av blodet från däggdjursdjur, utan deras protesgrupp Hemo.
• Enzymet laktatdehydrogenas, Ansvarig för produktion av laktat från pyruvat, utan NADH som fungerar som en kofaktor.

Det kan tjäna dig: Neolamarckismo: Bakgrund och egenskaper

Egenskaper hos apoenzymer

Stödet är inaktiva enzymer som de behöver för att uppnå sin aktivering, föreningen mellan en kofaktor eller ett koenzym, men som inte är förenade med en.

Med hänsyn till detta kan man säga att sådana molekyler delar vissa egenskaper, nämligen:

De är proteiner

Till skillnad från kofaktorer och koenzymer, som är icke -proteinelement som är nödvändiga för funktionerna hos holoenzymer, är stöd proteiner.

Det föregående uttalandet förstås då att stöd bildas av kedjor av speciella molekyler som kallas aminosyror, som är kopplade samman genom en typ av länk som kallas peptidbindning.

Aminosyrasekvensen för varje stöd är genetiskt bestämd och detta i sin tur förhållanden dess rumsliga eller tre dimensionella ordning, intimt relaterad till specificiteten hos substrat, föreningen till kofaktorerna/koenzymer/protesgrupper, etablering av den aktiva platsen, etc.

Som proteiner har apoenzymer också: en elektrisk laddning, bestämd av deras aminosyrainnehåll och pH för mediet där de finns; Temperatur, pH och joniska kraftkrav som är karakteristiska i vilka det, i närvaro av kofaktorer, fungerar med deras optimala hastighet; Hämmare och konkurrenter etc.

De kan gå med i underlag

Även om de inte i själva verket kan katalysera en enzymatisk reaktion, behåller många stöd förmågan att gå med i de substrat som deltar i reaktionen som kännetecknar dem; Av denna anledning används de vanligtvis i vissa experimentella sammanhang.

De kan gå med i kofaktorer, koenzymer eller protesgrupper

I de flesta fall kan stöd betraktas som inaktiva enzymer som är beredd Att gå med i de molekyler som deltar i deras funktioner, det vill säga: till deras kofaktorer, koenzymer eller protesgrupper.

Det kan tjäna dig: Flora och fauna från den ecuadorianska kusten

Kofaktorer kan delta direkt i katalytiska reaktioner eller helt enkelt bidra till stabiliseringen av den allmänna strukturen för holoenzym.

Bland de viktigaste kofaktörerna som deltar i cellholoenzymer är:

- Järn (Fe2+)

- Koppar (Cu2+)

- Kalcium (CA2+)

- Zink (Zn2+)

- Magnesium (MG2)

- Mangan (Mn2+)

- Kobolt (co)

- Nickel (NI)

Bland de viktigaste koenzymerna kan utses:

- Vitaminer: B9, B3, C

- Adenosín Triffosphate (ATP)

- Flavín Adenín dinukleotid (FAD)

- Nicotinamide eller Nicotín Dinucleotide Dycleotide (NAD)

Piridoxal-fosfatstruktur (källa: Ayacop, allmän domän, via Wikimedia Commons)

Några viktiga protesgrupper är:

- Hemo -grupp

- Biotin

- Tiaminpyrofosfat

- Pyridoxalfosfat

Subenzimas funktioner

Eftersom stöd är proteindelarna av holoenzymer är det rättvist att betrakta dem som deras viktigaste del. Även i närvaro av lämpliga koenzymer, koenzymer och substrat, utan stöd, kunde ingen av de enzymatiska reaktionerna katalyserade av dessa enzymer utföras.

I detta avseende är det huvudsakliga funktionen för ett stöd att bidra med både huvudstrukturen för holoenzymet som det tillhör, som föreningsstället för kofaktorn, koenzymet och/eller protesgruppen och de substrat som deltar i reaktionen.

Ur strukturell synvinkel är ett holoenzym utan dess apoenzym inget annat än en kofaktor, och en kofaktor ensam är inget annat än en relativt inert molekyl (biologiskt sett), så att stödet är ansvarigt för att utföra att utföra att utföra Den katalytiska reaktionen, med hjälp av de icke -proteinelement som nämns.

Kan tjäna dig: Actinomycetes

Således beror funktioner i stödet, även om det är inaktiva enzymer, på:

- Dess linjära kedja av aminosyror eller primärstruktur (om de är enzymatiska komplex som bildas av mer än en underenhet, skulle det diskuteras om ”deras linjära kedjor”).

- Det sätt på vilket dessa kedjor beställs i rymden, det vill säga sekundär, tertiär och kvartära strukturer, när fallet.

- Den korrekta konformationen av de platser som är grundläggande för katalys, det vill säga det katalytiska stället med aminosyrorna som deltar i reaktionen, unionsplatsen för sam -enzymer, koenzymer eller protesgrupper; etc.

- Stabiliteten hos strukturen under cellförhållanden eller inföding, faktum som är direkt relaterat till apoenzyms förmåga att bilda holoenzym och andra.

Referenser

1. Boyer, s. D., & Krebs, och. G. (1986). Enzymerna. Akademisk press.
2. Garrett, R. H., & Grisham, c. M. (2001). Principer för biokemi: med ett mänskligt fokus. Brooks/Cole Publishing Company.
3. Gruber, K., Puffer, b., & Kräutler, f. (2011). Vitamin B 12-derivat-enzym-medfaktorer och ligander av proteiner och nukleinsyror. Chemical Society Reviews, 40 (8), 4346-4363.
4. Murray, r. K., Granner, D. K., Mayes, s. TILL., & Rodwell, V. W. (2014). Harpers illustrerade biokemi. McGraw-hill.
5. Nelson, D. L., Lehninger, a. L., & Cox, M. M. (2008). Lehninger principer för biokemi. Macmillan.
6. Staiano, m., Pennacchio, a., Varriale, a., Capo, a., Majoli, a., Capacchione, c., & D'Auria, s. (2017). Enzymer som sensorer. I metoder i enzymologi (Vol. 589, sid. 115-131). Akademisk press.