Enzymoperation och exempel

En enzym, Biologisk eller biokataliserande katalysator är en molekyl, vanligtvis av protein ursprung, som har förmågan att påskynda de kemiska reaktionerna som förekommer i levande varelser. De katalyserande proteinmolekylerna är enzymer och naturen är ribzymer. 

I frånvaro av enzymer kunde det enorma antalet reaktioner som äger rum i cellen och som tillåter liv, inte. Dessa är ansvariga för att påskynda processen i storleksordningar nära 10⁶ - Och i vissa fall mycket större.

Schematiskt diagram över en nyckelklipp i ett enzymsubstratkomplex. Källa: Konkurrenskraftig_inhibition_es.SVG: *Competitive_Inhibition.SVG: Författat av Jerry Crimson Mann, modifierad av Timvickers, vektoriserad av Fvasconcellosderivate Work: Rution (Talk) Derivative Work: Bekerr [Public Domain]

[TOC]

Katalys

En katalysator är en molekyl som kan förändra hastigheten på en kemisk reaktion utan att konsumeras i den reaktionen.

Kemiska reaktioner involverar energi: De initiala molekylerna som är involverade i reaktionen eller reaktanter börjar med en grad av energi. En ytterligare mängd energi absorberas för att uppnå "övergångsstatus". Därefter släpps energi med produkter.

Energiskillnaden mellan reaktanter och produkter uttrycks som ∆G. Om energinivåerna för produkterna är större än reaktorerna är reaktionen slutlig och inte spontan. Däremot, om produktens energi är lägre, är reaktionen exergonisk och spontan.

Att en reaktion är spontan betyder dock inte att det kommer att hända med en märkbar hastighet. Reaktionens hastighet beror på ∆G* (asterisk hänvisar till aktiveringsenergi).

Läsaren måste behålla dessa koncept i åtanke för att kunna förstå hur enzymernas funktion inträffar.

Kan tjäna dig: Cinases: Egenskaper, typer, funktioner

Enzymer

Vad är ett enzym?

Enzymer är biologiska molekyler av otrolig komplexitet, främst bildade av proteiner. Proteiner är i sin tur långa kedjor av aminosyror.

En av de mest framstående egenskaperna hos enzymer är dess specificitet i den vita molekylen - denna molekyl kallas underlag.

Enzymers egenskaper

Enzymer finns på flera sätt. Vissa är helt sammansatta av proteiner, medan andra har regioner av icke -protein natur som kallas kofaktorer (metaller, joner, organiska molekyler osv.).

Således är ett apoenzym ett enzym utan dess kofaktor, och kombinationen av apoenzym och dess kofaktor kallas holoenzym.

De är molekyler av en betydligt stor storlek. Emellertid deltar endast ett litet enzymplats direkt i reaktionen med underlaget, och denna region är den aktiva platsen.

När reaktionen börjar är enzymet kopplat till dess substrat eftersom en nyckel är fäst med dess lås (denna modell är en förenkling av den verkliga biologiska processen, men det tjänar till att illustrera processen).

Alla kemiska reaktioner som förekommer i vår kropp katalyseras av enzymer. I själva verket, om dessa molekyler inte fanns, skulle vi behöva vänta hundratals eller tusentals år på att reaktionerna ska slutföras. Därför måste regleringen av enzymatisk aktivitet kontrolleras på ett mycket specifikt sätt.

Nomenklatur och klassificering av enzymer

När vi ser en molekyl vars namn slutar i -asas kan vi vara säkra på att det är ett enzym (även om det finns undantag från denna regel, till exempel Tripsin). Detta är konventionen för att utse namnet på enzymer.

Det finns sex grundläggande typer av enzymer: oxidorreduktaser, transferas, hydrolaser, liasor, isomeraser och ligor; Ansvarig för: redoxreaktioner, överföring av atomer, hydrolys, tillsats av dubbelbindningar, isomerisering respektive förening av molekyler.

Kan tjäna dig: Lac Operon: Discovery and Function

Hur enzymer fungerar?

I katalysavsnittet nämner vi att reaktionens hastighet beror på värdet på ∆G*. Ju större detta värde, reaktionen blir allt långsamare. Enzymet ansvarar för att minska nämnda parameter - vilket ökar reaktionens hastighet.

Skillnaden mellan produkter och reaktanter förblir identisk (enzymet påverkar inte den), liksom fördelningen av dem. Enzymet underlättar bildningen av tillståndsövergången.

Enzymatiska hämmare

I samband med studien av enzymer är hämmare ämnen som minskar katalysatoraktiviteten. De klassificeras i två typer: konkurrenskraftiga och icke -konkurrerande hämmare. De av den första typen konkurrerar med underlaget och de andra gör det inte.

I allmänhet är hämningsprocessen reversibel, även om vissa hämmare kan förbli kopplade till enzymet nästan permanent.

Exempel

Det finns en stor mängd enzymer i våra celler - och i cellerna i alla levande varelser. De mest kända är de som deltar i metaboliska rutter som glykolys, Krebs -cykel, elektrontransportör, bland andra.

Succinatdehydrogenaset är ett enzym av den oxiderade typen som katalyserar oxidationen av succinaten. I detta fall innebär reaktionen förlust av två väteatomer.

Skillnaden mellan biologiska katalysatorer (enzymer) och kemiska katalysatorer

Det finns kemiska katalysatorer som, liksom biologiska, ökar reaktionernas hastighet. Det finns emellertid anmärkningsvärda skillnader mellan båda typerna av molekyler.

Enzymkatalyserade reaktioner förekommer snabbare

Först lyckas enzymer öka hastigheten på reaktioner i storleksorder nära 10⁶ upp till 10¹². Kemiska katalysatorer ökar också hastigheten, men bara några få storleksordningar.

Det kan tjäna dig: fauna och flora i det peruanska havet

De flesta enzymer fungerar till fysiologiska tillstånd

När biologiska reaktioner genomförs i levande varelser, omger deras optimala förhållanden de fysiologiska värdena på temperatur och pH. Kemister behöver under tiden drastisk temperatur, tryck och surhetsförhållanden.

Specificitet

Enzymer är mycket specifika i de reaktioner som katalyserar. I de flesta fall arbetar de bara med ett underlag eller med några få. Specificitet gäller också vilken typ av produkter som producerar. Substratområdet för kemiska katalysatorer är mycket bredare.

De krafter som bestämmer specificiteten för interaktionen mellan enzymet och dess substrat är desamma som dikterar bildningen av själva proteinet (interaktioner mellan van der Waals, elektrostatisk, väte och hydrofoba bindningar)).

Enzymatisk reglering är korrekt

Slutligen har enzymer en större regleringskapacitet och deras aktivitet varierar beroende på koncentrationen av olika ämnen i cellen.

Bland regleringsmekanismerna hittar vi den alestriska kontrollen, den kovalenta modifieringen av enzymerna och variationen i mängden enzym som syntetiseras.

Referenser

1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007). Biokemi. Jag reverserade.
2. Campbell, m. K., & Farrell, s. ANTINGEN. (2011). Biokemi. Sjätte upplagan. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, t. M. (2011). Lärobok om biokemi. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemi: Text och Atlas. Ed. Pan -amerikansk medicin.
5. Mougies, v. (2006). Träningsbiokemi. Mänsklig kinetik.
6. Müller -esterl, w. (2008). Biokemi. Grundläggande för medicin och livsvetenskap. Jag reverserade.
7. Poortmans, J.R. (2004). Principer för träningsbiokemi. Karare.
8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biokemi. Ed. Pan -amerikansk medicin.