Sekundärstruktur av egenskaper proteiner

De Sekundär proteinstruktur Det är namnet som definierar konformationen vikta lokalt av vissa delar av polypeptidkedjan. Denna struktur består av flera mönster som upprepas regelbundet.

Det finns många sätt på vilka proteinernas kedjor är vikta. Men bara ett fåtal av dessa former är mycket stabila. I naturen är de vanligaste formerna som proteiner förvärvar α -propellen såväl som ß -arket. Dessa strukturer kan beskrivas med länkvinklar ψ (PSI), och φ (PHI) av aminosyravfall.

Schema och modell av bollar och stavar i alfa -spiral av proteiner (sekundärstruktur). Tagen och redigerad från: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenser/BY-SA/3.0)].

De interaktioner som är etablerade mellan sidokedjorna av aminosyravfall kan hjälpa till att stabilisera eller tvärtom destabilisera den sekundära strukturen hos proteiner. Sekundär struktur kan observeras i konstitutionen för många fibrösa proteiner.

[TOC]

Historia

Under decenniet av 30 -talet under förra seklet fann William Atsbury, som arbetade med X -Rays, att hårprotein, liksom det för porcospin -spikar, besatt i deras struktursegment som upprepades regelbundet.

Baserat på dessa resultat, och med kunskapen om vikten av vätebindningar i orienteringen av de polära grupperna av peptidbindningarna, William Pauling och kollaboratörer, följaktligen bestämde de hypotetiskt de möjliga regelbundna konformationerna som proteinerna kunde äga.

Pauling och hans kollaboratörer, på 1950 -talet, etablerade flera postulat som måste uppfyllas i länkarna till polypeptidkedjorna, inklusive och i första hand, att två atomer inte kan närma varandra på ett avstånd mindre än deras avstånd från deras respektive Radios of Van der Waals.

De indikerade också att icke -kovalenta länkar behövs för att stabilisera vikningen av kedjorna.

Kan tjäna dig: sexuell reproduktion

Baserat på dessa postulater och tidigare kunskaper och med hjälp av molekylära modeller lyckades de beskriva några regelbundna konformationer av proteiner, inklusive, som därefter visade att de var de vanligaste i naturen, såsom propeller a och lamina ß ß.

Propeller a

Det är den enklaste sekundära strukturen, där polypeptidkedjan är ordnad i en rullad och komprimerad form runt en imaginär axel. Dessutom sticker sidokedjorna för varje aminosyran ut från detta spiralformade skelett.

Aminosyror är i detta fall ordnade på ett sätt som de har länkvinklar ψ Från -45 ° till -50 °, och φ  -60 °. Dessa vinklar hänvisar till kopplingen mellan a -kolet och syret i karbonylen och bindningen mellan kvävet respektive a -kolet i varje aminosyra.

Dessutom har forskare fastställt att för varje a -propellvridning presenteras 3,6 aminosyravfall och att denna tur alltid är dextrogyr i proteiner. Förutom att den är den enklaste strukturen är a-propellen den dominerande formen i a-queratinas och cirka 25% av aminosyrorna i kulaproteiner antar denna struktur.

A -propellen stabiliseras tack vare det faktum att den presenterar många vätebroar. Således är tre eller fyra länkar av denna typ etablerad i varje propellvridning.

I vätebroarna interagerar kvävet i en peptidbindning och syreatomen i karbonylgruppen i den efterföljande aminosyran, i riktning mot den aminoterminala sidan av den kedjan.

Forskare har visat att en a-propell kan bildas med polypeptidkedjor som bildas av L- eller D-aminosyror, med förutsättning att alla aminosyror har samma stereoisomera-konfiguration. Dessutom kan naturliga L-aaminosyror bilda a-droord med både höger och vänster.

Kan tjäna dig: immunglobulin d

Men inte alla polypeptider kan bilda stabil a -propell, eftersom deras primära struktur påverkar stabiliteten i detta. R -kedjorna för vissa aminosyror kan destabilisera strukturen och förhindra bildandet av propellerna α.

P

I parket eller vikta ß -ark har vart och ett av aminosyravfallet en rotation på 180 ° i förhållande till föregående aminosyrarester. På detta sätt erhålls det som ett resultat att skelettet i Polypétid -kedjan förlängs och i en sicksackande eller dragspelform.

Powded ackordformade polypeptidkedjor kan placeras intill varandra och producera linjära vätebroar mellan båda kedjorna.

Två angränsande polypeptidkedjor kan ordnas parallellt, det vill säga båda kan orienteras i amino -karboxylriktningen och bilda det parallella parket; o De kan vara belägna i motsatta riktningar och sedan bilda ß Antiparalla -arket.

De laterala kedjorna av angränsande aminosyravfall sticker ut från kedjans skelett i motsatta riktningar, vilket ger upphov till ett växlande mönster. Vissa proteinstrukturer begränsar typerna av aminosyror i ß -strukturer.

Till exempel i tätt förpackade proteiner är kortkedjans aminosyror, såsom glycin och alanin på deras kontaktytor oftare.

Ss -arket av de sekundära strukturerna i proteiner. Tagen och redigerad från: Preston Manor School + JFL [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenser/BY-SA/3.0)].

Andra konformationer av sekundärstrukturen

Spiral 3₁₀

Denna struktur kännetecknas av att presentera 3 aminosyravfall per omgång. Denna struktur har observerats i vissa proteiner, men den är inte särskilt frekvent.

Spiral π

Denna struktur har under tiden 4,4 aminosyravfall från spiralvridning och en 16 -element vätelänkslinga. Även om denna konfiguration är steriskt möjlig har den aldrig observerats i naturen.

Kan tjäna dig: Dextrose Potato Agar: Foundation, Preparation and Use

Den möjliga orsaken till detta kan vara dess ihåliga centrum, för stor för att möjliggöra prestandan hos van der Waals -styrkorna som skulle hjälpa till att stabilisera strukturen, och hur som helst är det för litet för att tillåta passering av vattenmolekyler.

Superscundaria struktur

Supersecundary -strukturer är kombinationer av sekundära strukturer av a och vikta ark ß -ark. Dessa strukturer kan förekomma i många kulaproteiner. Det finns olika möjliga kombinationer, som var och en har särskilda egenskaper.

Några exempel på supersecundarias strukturer är: enhet αP, där två parallella ß -ark är kopplade till ett a -propellersegment; de enhet aα, kännetecknad av två på varandra följande aices men separerade av ett icke -heliskt segment, associerat med kompatibilitet av dess sidokedjor.

Flera ß -ark kan dra sig tillbaka på sig själv som ger en konfiguration av tunna ß, medan ett antipaallala ß -ark drar tillbaka om det utgör en supersecundaria -struktur som kallas Grekisk nyckel.

Referenser

1. C.K. Mathews, K.OCH. Van Hold & K.G. Ahern (2002). Biokameri. Tredje upplagan. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R.Murray, s. Mayes, D.C. Granner & V.W. Rodwell (1996). Harpers biokameri. Appleton & Lange.
3. J.M. Berg, J.L. Tymoczko & l. Stryer (2002). Biokameri. Femte upplagan. W. H. Frigöring.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas av biokemi färg. 2: a upplagan. Thiem.
5. TILL. Lehninger (1978). Biokemi. Omega -utgåvor, s.TILL.
6. T. McKee & J.R. McKee (2003). Biokemi: livets molekylära grund. 3^Rd Utgåva. McGraw-HIII Companies, Inc.