Flavin adenin Dinukleotid (FAD) egenskaper, biosyntes

Flavin adenin Dinukleotid (FAD) egenskaper, biosyntes

han Fluga (Flavin Adenin Dinukleoto) är en organisk molekyl, koenzym i vissa enzymer av olika metaboliska vägar. Liksom andra flavin-nukleotidföreningar fungerar det som en protesgrupp av oxidreduktionsenzymer. Dessa enzymer är kända som flavoproteiner.

FAD är starkt kopplat till flavoprotein, i enzymsuccinatdehydrogenas; Till exempel är en histidinstöd kovalent kopplad.

Källa: Edgar181 [Public Domain]

Flavoproteiner verkar i citronsyran, i den elektroniska transportkedjan och oxidativ nedbrytning av aminosyror och fettsyror, varvid deras funktion oxideras till alkener.

[TOC]

Egenskaper

Faden består av en heterocyklisk ring (isoaloxacin) som ger den en gul färg, tillsammans med en alkohol (ribitol). Denna förening kan delvis reduceras generering2.

När enzymer är kovalent kopplade till enzym.

Flavoproteiner i sin oxiderade form har viktiga absorptionsband i det synliga spektrumområdet, vilket ger dem en intensiv färg som går från gult till rött och grönt.

När dessa enzymer reduceras, drabbas de av en missfärgning, för en förändring i absorptionsspektrumet. Denna funktion används för att studera aktiviteten hos dessa enzymer.

Växter och några mikroorganismer som kan syntetisera flavin2.

I modet kan samtidig överföring av två elektroner eller sekventiella överföringar för varje elektron för att producera den reducerade FADH -formen genereras2.

Kan tjäna dig: Central Dogma of Molecular Biology: Molekyler och processer involverade

Biosyntes av FAD

Som nämnts ovan kan ringen som bildar koenzym -modet inte syntetiseras av djur, så att för att erhålla sådant koenzym krävs en föregångare som erhålls från kosten, vilket vanligtvis är ett vitamin. Dessa vitaminer syntetiseras endast av mikroorganismer och växter.

FAD genereras från vitamin B2 (riboflavin) genom två reaktioner. I riboflavin fosforyleras en ribitil sidokedja i C5 -kolgruppen genom verkan av flavokinasenzymet.

I detta steg genereras mononukleotidflavinet (FMN) att det, trots dess namn, inte är en riktig nukleotid, eftersom ribitilkedjan inte är ett riktigt socker.

Efter att ha bildat FMN och genom en pyrofosfatgrupp (PPI) inträffar kopplingen med en förstärkare genom verkan av enzymfadpirofosforylaset och producerar äntligen coenzyme -modet. Flavoquinasa och pirofosforilasa -enzymer finns rikligt i naturen.

Betydelse

Även om många enzymer kan utföra sina katalytiska funktioner för sig själva, finns det några som kräver en extern komponent som ger de kemiska funktioner som de saknar i sina polypeptidkedjor.

De yttre komponenterna är de så kallade kofaktorerna, som kan vara joner av metaller och organiska föreningar, i vilket fall de kallas koenzymer, som är fallet med modet.

Den katalytiska platsen för enzym-koenzymkomplexet kallas holoenzym, och enzymet är känt som apoenzym när det saknar sin kofaktor, ett tillstånd där det förblir katalytiskt inaktivt.

Kan tjäna dig: Chocolate Agar

Den katalytiska aktiviteten hos olika enzymer (flavinberoende) måste kopplas till modet för att utföra sin katalytiska aktivitet. I dem fungerar FAD som en elektrontransportförmedlare och väteatomer som produceras i omvandlingen av underlag till produkter.

Det finns flera reaktioner som beror på flaviner, såsom oxidation av kolbindningar i fallet med omvandling av mättade fettsyror, eller oxidationen av succaten till fumarat.

Flavinberoende oxidaser och oxidaser

Flavinberoende enzymer innehåller en modefluga som en fast United Protetic Group. Zonerna i detta koenzym som är involverade i oxidorreduktionen av olika reaktioner kan minskas reversibelt, det vill säga att molekylen kan överföra reversibelt till FAD, FADH och FADH säger2.

De viktigaste flavoproteinerna är dehydrogenaser kopplade till elektronisk transport och andning och finns i mitokondrierna eller dess membran.

Vissa flavinberoende enzymer är dehydrogenas succinat som verkar i citronsyrcykeln, liksom acyl-CoA-diaktydrenas, som ingriper i det första steget av dehrogenering i oxidationen av fettsyror.

Flavoproteiner som är dehydrogenaser har låga chanser som minskade FAD (FADH2) kan reoxyd med molekylärt syre. Å andra sidan, i oxidasflavoproteinerna Fadh2 Det tenderar lätt att vara reoxy och producerar väteperoxid.

I vissa däggdjursceller finns ett flavoprotein som kallas nadph-citocrom.

Detta flavoprotein är ett membranenzym inbäddat i det yttre membranet i endoplasmatisk retikulum. FAD tillsammans med detta enzym är NADPH Electron Acceptor under substrat syresättning.

Kan tjäna dig: mastozoology: ursprung, vilka studier, exempel på forskning

FAD på metaboliska rutter

Dehydrogenas succinaten är ett membranflavoprotein beläget i det mitokondriella inre membranet i cellerna, som innehåller modet modet på ett kovalent sätt. Detta ansvarar för citronsyran, för att oxidera en mättad koppling till mitten av succinatmolekylen, omvandla nämnda länk till en dubbel, för att producera fumarat.

Coenzyme Fad är mottagaren av elektroner från oxidationen av denna länk och reducerar till dess Fadh -tillstånd2. Dessa elektroner överförs därefter till den elektroniska transportkedjan.

II -komplexet i elektrontransportörskedjan innehåller flavoproteinsuccinatdehydrogenas. Funktionen för detta komplex är att överföra elektroner från succinat till koenzymet q. Fadh2 Det oxideras till modefluga, och överför elektroner.

Acil-CoA-deshidrogenasa-flavoprotein katalyserar bildningen av en trans-mål dubbelbindning för att bilda trans-nagel COA på den metaboliska vägen för p-oxidation av fettsyror. Denna reaktion är kemiskt lika med den som utförs av succinatdehydrogenas i citronsyrcykeln, är coenzyme -modet som mottagaren av H -produkten av dehydrogenering.

Referenser

  1. Devlin, t. M. (1992). Lärobok för biokemi: Med kliniska korrelationer. John Wiley & Sons, Inc.
  2. Garrett, R. H., & Grisham, c. M. (2008). Biokemi. Ed. Thomson Brooks/Cole.
  3. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2006). Lehninger Principles of Biochemistry 4th Edition. Ed omega. Barcelona.
  4. Rawn, j. D. (1989). Biokemi (Nej. 577.1 rå). Ed. Interamerikansk-mcgraw-hill
  5. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biokemi. Ed. Pan -amerikansk medicin.