Isoleucinegenskaper, funktioner, biosyntes, mat

De isoleucin (Ile, i) är en av de 22 aminosyrorna som finns i naturen som en del av proteiner. Med tanke på det faktum att människokroppen, som vissa andra däggdjur, inte kan syntetisera den, är isoleucin bland de nio essentiella aminosyrorna som måste erhållas med kosten.

Denna aminosyra isolerades för första gången 1903 av forskare F. Ehrlich från kvävebeståndsdelarna i betor eller betormelass. Därefter separerade samma författare isoleucin från nedbrytningsprodukterna av fibrin och andra proteiner.

Kemisk struktur av isoleucinaminosyran (källa: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenser/BY-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

Det är en icke -polär aminosyra som finns i mycket av cellproteinerna i levande organismer, dessutom är det en del av BCAAS -grenade kedjaminosyror (från engelska BRancherad CHain TILLMitt nej TILLCid), Tillsammans med Leucina och Valina.

Den har funktioner i upprättandet av den tertiära strukturen för många proteiner och deltar dessutom i bildandet av olika metaboliska föregångare relaterade till cellulär energimetabolism.

[TOC]

Egenskaper

Isoleucin klassificeras inom gruppen som inte är polär aminosyran med grupper eller kedjor av aifatisk natur, det vill säga med kolväte kolvätekedjor.

På grund av denna egenskap tenderar aminosyrorna i denna grupp såsom alanin, Valina och Leucina att förbli nära varandra, vilket bidrar till stabilisering av proteiner som är en del av hydrofoba interaktioner.

Denna icke -polära aminosyran väger ungefär 131 g/mol och finns i proteiner i en andel nära 6%, ofta "begravd" i mitten av dem (tack vare dess hydrofoba egenskaper).

Strukturera

Isoleucin är en a-aminosyra som, liksom de andra aminosyrorna, har en central kolatom som kallas a (som är chiral), till vilken fyra olika grupper förenas: en atom av väte, en aminogrupp (-NH2), a Karboxylgrupp (-COH) och en sidokedja eller R Grupo.

Isoleucingruppen R består av ett enkelt grenat kolväte av 4 kolatomer (-CH3-CH2-CH (CH3)) i vars kedja där också finns en quiral kolatom.

På grund av denna egenskap har isoleucin fyra möjliga sätt: Två av dem är de optiska isomererna som kallas L-isoleucin och D-isoleucin och de andra två är diastereoisomerer av L-isoleucin. Den dominerande formen i proteiner är L-isoleucin.

Molekylformeln för isoleucin är C6H13NO2 och dess kemiska namn är a-amino-p-metyl-p-etylpropionisk eller 2-amino-3-metyl pentatonsyra eller sur syra.

Funktioner

Isoleucin har flera fysiologiska funktioner hos djur, inklusive

- Sårläkning

- Avgiftning av kväveavfall

- Stimulering av immunfunktioner och

- Främjande av utsöndring av olika hormoner.

Det betraktas som en glykogen aminosyra, eftersom den fungerar som en föregångsmolekyl för syntesen av mellanhänder av citrus syrcykel (Krebs -cykel) som därefter bidrar till bildningen av glukos i levern.

Av denna anledning tros det att isoleucin deltar i regleringen av plasmaglukosnivåer, vilket har viktiga konsekvenser från kroppens energisynpunkt.

Isoleucin bidrar till syntesvägarna för glutamin och alanin och arbetar för balans mellan grenade kedjaminosyror.

Inom det kliniska området påpekar vissa författare att en ökning av koncentrationer av isoleucin, leucin, tyrosin och valin kan vara karakteristiska markörer för tumör påverkade celler, följt av en ökning av glutaminnivåer.

Andra funktioner

Olika vetenskaplig forskning har visat att isoleucin är nödvändig för syntesen av hemoglobin, proteinet som ansvarar för att transportera syre i blodet hos många djur.

Dessutom aktiverar denna aminosyra inträde av näringsämnen i cellerna; Vissa studier avslöjar att under långvarig fasta kan det ersätta glukos som en energikälla och dessutom är det en ketogen aminosyra.

Det kan tjäna dig: biologi tidslinje

Ketogena aminosyror är de vars kolskelett kan förvaras, såsom fettsyror eller kolhydrater, så de arbetar i energibehållet.

Isoleucin och andra grenade kedjaminosyror (förutom tillväxtfaktorer och miljöförhållanden) arbetar med aktiveringen av den vita eller målsignaleringsvägen för rapamycin, mTOR (från engelska mTananistisk TArget antingenF RApamycin).

Denna rutt är en viktig signalväg i eukaryoter som kan kontrollera celltillväxt och metabolism, samt proteinsyntes och autofagihändelser. Dessutom kontrollerar det framstegen med åldrande och vissa patologier som cancer eller diabetes.

Biosyntes

Människor och andra djur kan inte syntetisera isoleucin, men detta är en del av cellproteiner tack vare deras förvärv från maten vi konsumerar dagligen.

Växter, svampar och de flesta mikroorganismer kan syntetisera denna aminosyra från något komplexa rutter som vanligtvis är sammankopplade med de från andra aminosyror som också anses vara väsentliga för människan.

Det finns till exempel sätt för produktion av isoleucin, lysin, metionin och treonin från aspartaten.

I bakterier produceras specifikt isoleucin från treoninaminosyran, genom pyruvat, genom en rutt som innebär kondensation av 2 av pyruvatkolor med en molekyl av a-ecthobutirat som härrör från treoninen.

Reaktionen börjar med verkan av enzymdehydrataset, som katalyserar dehydrering av treonin för att producera a-ecotobutirat och ammonium (NH3). Därefter bidrar samma enzymer som deltar i biosyntesen av valinen till stegen till

- Transaminering

- Oxidativ dekarboxylering av motsvarande ketoacider och

- Dehydrogenering.

I denna typ av mikroorganismer är syntesen av aminosyror såsom lysin, metionin, treonin och isoleucin mycket koordinerad, särskilt av negativ feedback, där reaktioner produkter hämmar aktiviteten hos de involverade enzymerna.

Även om isoleucin, liksom leucin och valin, är essentiella aminosyror för människa, kan aminotransferae-enzymer som finns i kroppsvävnader interkonvertera dem reversibelt till deras motsvarande a-zo-stoats, som så småningom kan ersätta dem i kosten.

Degradering

Som en stor del av aminosyrorna som är kända i naturen kan isoleucin nedbrytas för att bilda mellanhänder av olika metaboliska rutter, bland vilka Krebs -cykeln (som ger den största mängden koenzymer som fungerar för energiproduktion eller för biosyntes av andra föreningar ).

Både isoleucin och tryptofan, lysin, fenylalanin, tyrosin, treonin och leucin kan användas för att producera acetyl-CoA, en viktig metabolisk mellanhand för flera cellreaktioner.

Till skillnad från andra aminosyror försämras inte grenade kedjaminosyror (leucin, isoleucin och valin) i levern, utan oxideras som bränslen i muskel, hjärna, njurar och fettvävnad.

Dessa organ och vävnader kan använda dessa aminosyror tack vare närvaron av ett aminotransferasenzym som kan agera på de tre och producera deras motsvarande aminosyra a-Zo.

När dessa oxiderade aminosyra-derivat har producerats katalyserar den a-Zo-ketoacid enzymatiska komplexet det oxidativa decarboxylering av dem, där den frigör en koldioxidmolekyl (CO2) och producerar ett acyl-CoA-derivat av aminosyror i fråga.

Patologier relaterade till metabolismen av isoleucin

Defekter i metabolismen av isoleucin och andra aminosyror kan orsaka mångfald av konstiga och komplexa patologier som sjukdomen "" "Lönnsirap urin”(Urin med Arce Sirap) eller grenad kedja ketoaciduri.

Som namnet antyder kännetecknas denna sjukdom av den distinkta aromen i urinen hos patienter som lider av den, utöver kräkningar, kramper, mental retardering och för tidig död.

Det måste göra, särskilt med fel i a-cetoacid-dehydrogenas enzymatiska komplexet, så att grenade kedjaminosyror såsom isoleucin och dess oxiderade derivat utsöndras i urinen.

Kan tjäna dig: Tafonomy: Historia, bevarande och fossil förändring

Tillsammans kallas patologier relaterade till katabolismen hos grenade kedjaminosyror såsom isoleucin som organiska acidurier, även om de som är direkt relaterade till denna aminosyran är ganska sällsynta.

Livsmedel rika på isoleucin

Denna aminosyran är riklig i muskelvävnaderna hos djur, så att kött av djurens ursprung som ko, fläsk, fisk och andra liknande som lamm, kyckling, kalkon, rådjur, bland andra är de rika på samma sak.

Det finns också i mejeriet och dess derivat som ost. Det är i ägg och även i olika typer av frön och nötter, som en väsentlig del av proteinerna som utgör dem.

Det är rikligt i sojabönor och ärtor, liksom i extrakten av jäst som används med olika matändamål.

Plasmanivåerna av isoleucin för en vuxen människa är mellan 30 och 108 μmol/L, för barn och ungdomar mellan 2 och 18 år är mellan 22 och 107 μmol/L och för spädbarn mellan 0 och 2 år mellan 26 år mellan 26 år och 86 μmol/l.

Dessa data antyder att konsumtionen av rika livsmedel i detta och andra relaterade aminosyror är nödvändig för att upprätthålla många av de fysiologiska funktionerna i organismen, eftersom människor inte kan syntetisera den novo.

Fördelar med ditt intag

Näringstillskott med isoleucin innehåller vanligtvis andra essentiella aminosyror i grenad kedja som valin eller leucin eller annat.

Bland de vanligaste exemplen på isoleucinförbrukning är näringstillskott som används av idrottare för att öka procentandelen muskelmassa eller proteinsyntes. Den vetenskapliga grunden som dessa metoder stöds diskuteras emellertid ständigt, och deras resultat är inte helt garanterade.

Isoleucine, however, is used to counteract the metabolic effects of vitamin deficiency (pelagra) characteristic of patients who have rich sorghum and corn diets, which are foods with high leucine content, which can affect the metabolism of the tryptophan and of nicotinic acid in humans.

Effekterna av pelagra på experimentella råttor involverar till exempel tillväxtförseningar, som övervinns med isoleucintillskott.

- I djurproduktionsindustrin

Inom djurproduktionen har aminosyror som lysin, treonin, metionin och isoleucin använts i pilotprov för grisfoder som växer under kontrollerade förhållanden.

I synnerhet isoleucin verkar ha effekter på kväveassimilering, även om det inte bidrar till viktökningen för dessa husdjur.

- Vid vissa kliniska förhållanden

Vissa publikationer tyder på att isoleucin kan minska plasmaglukosnivåerna, så deras intag rekommenderas hos patienter som lider av störningar som diabetes eller låg insulinproduktionshastigheter.

Virala infektioner

Isooleucintillskott har visat sig vara användbart hos patienter infekterade med rotavirus som orsakar sjukdomar som gastroenterit och diarré hos små barn och andra unga djur.

Nya studier drar slutsatsen att konsumtionen av denna aminosyran av experimentella djur med de ovannämnda egenskaperna (infekterade med rotavirus) hjälper till att tillväxt och prestanda hos det medfödda immunsystemet tack vare aktiveringen av PRR -signalvägar eller receptorer med erkännande av erkännande av erkännande av erkännande av Mönster.

Brist

Brist Isoleucin kan bära problem i syn, hud (såsom dermatit) och tarmar (tydligt som diarré och andra gastrointestinala manifestationer))).

Med tanke på det faktum att det är en essentiell aminosyra för bildning och syntes av hemoglobin, såväl som för regenerering av erytrocyter (blodceller), kan allvarliga brister i isoleucin ha allvarliga fysiologiska konsekvenser, särskilt relaterade till anemier och andra hematologiska sjukdomar.

Kan tjäna dig: tertiära konsumenter

Detta har visats experimentellt i ”normala” gnagare som dåliga dieter har tillhandahållits i detta isoleucin, som slutar med utvecklingen av viktiga anemiska målningar.

Emellertid deltar isoleucin i bildningen av hemoglobin endast hos spädbarn, eftersom proteinet från den vuxna människan inte har viktiga mängder av sådan aminosyra; Detta innebär att bristen på isoleucin är tydligare under de första utvecklingsstadierna.

Referenser

1. Aders plimmer, r. (1908). Proteins kemiska konstitution. jag lämnade. London, Storbritannien: Longmans, Green och Co.
2. Aders plimmer, r. (1908). Proteins kemiska konstitution. Del II. London, Storbritannien: Longmans, Green och Co.
3. Barret, g., & Elmore, D. (2004). Aminosyror och peptider. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, n., Duran, m., Blaskovics, m., & Gibson, K. (nitton nittiosex). Läkarhandbok för laboratoriediagnos av metaboliska sjukdomar (2: a upplagan.).
5. Bradford, h. (1931). Historien om upptäckten av aminosyrorna. Ii. En översyn av aminosyror som beskrivs sedan 1931 som komponenter i nativa proteiner. Framsteg inom proteinkemi, 81-171.
6. Campos-Ferraz, s. L., Bozza, t., Nicastro, h., & Båt, till. H. (2013). Distinkta effekter av leucin eller en blandning av den grenade kedjans amininosyran (leucin, isoleucin och valin) tillskott på resistens mot trötthet och muskel- och lever-glykogennedbrytning, hos tränade råttor råttor råttor. Näring, 29(11-12), 1388-1394.
7. Champe, s., & Harvey, r. (2003). Aminosyror aminosyror. I Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3: e upplagan., pp. 1-12). Lippincott.
8. Chandran, k., & Damodaran, m. (1951). Aminosyror och proteiner i hemoglobinbildning 2. Isoleucin. Journalbiokemisk, 49, 393-398.
9. Chung, a. S., & Strålar, r. M. (1974). Lysin, treonin, metionin och isoleucintillskott av fredsflodkorn för växande grisar. Hund. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, c., Meijerink, w., Van Berlo, c., Deutz, n., & Soeters, s. (nitton nittiosex). Nedsatt plasma -isoleucinkoncentrer efter övre gastrointential bländare hos människor. MAGE, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Aminosyror, proteiner och cancerbiokemi (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
12. Britannica Encyclopaedia. (2012). Hämtad 30 augusti 2019 från https: // www.Brittisk.com/science/isoleucine
13. Gelfand, r., Hendler, r., & Sherwin, r. (1979). Kostkolhydrat och metabolism av intaget protein. Lansen, 65-68.
14. Hudson, b. (1992). Biokemi av livsmedelsproteiner. Springer-Science+Business Media, f.V.
15. Knerr, jag., Vockley, J., & Gibson, K. M. (2014). Störningar av leucin, isoleucin och valinmetabolism. Värdshus. Blau (ed.), Läkarguide för diagnos, behandling och uppföljning av ärvda metaboliska sjukdomar (PP. 103-141).
16. Korman, s. H. (2006). Födda fel i isoleucinnedbrytning: En översyn. Molekylär genetik och metabolism, 89(4), 289-299.
17. Krishnaswamy, K., & Gpalan, c. (1971). Effekt av isoleucin på hud och elektroencefalogram i pellagra. Lansen, 1167-1169.
18. Martin, r. OCH., & Kirk, K. (2007). Transport av esentialnärings isoleucin i humana erytrocyter infekterade med malariaparasiten Plasmodium falciparum. Blod, 109(5), 2217-2224.
19. Nationellt centrum för bioteknikinformation. Pubchemdatabas. L-isoleucin, CID = 6306, https: // pubchem.Ncbi.Nlm.Nih.GOV/COMPUND/L-ISOLEUCINE (åtkomst till augusti. 31, 2019)
20. Nuttall, f. Q., Schweim, K., & Gannon, m. C. (2008). Effekt av oralt administrerat isoleucin med och utan glukos på insulin, glukagon och glukoskoncentrationer hos icke-diabetiska personer. Den europeiska e-turneringen av klinisk näring och metabolism, 3(4), 152-158.
21. Van Berlo, c. L. H., Van de bogaard, till. OCH. J. M., Van der Heijden, m. TILL. H., Van eijk, h. M. H., Janssen, m. TILL., Bost, m. C. F., & Soeters, s. B. (1989). Är otrolig ammoniak befrielse efter blödning i matsmältningskanalen medgivandet av fullständig frånvaro av isoleucin i hemoglobin? En studie på grisar. Hepatologi, 10(3), 315-323.
22. Vickery, h. B., & Schmidt, c. L. TILL. (1931). Historien om upptäckten av aminosyrorna. Kemiska recensioner, 9(2), 169-318.
23. Wolfe, r. R. (2017). Grenade kedja amins och muskelproteinsyntes hos människor: myt eller verklighet? Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14(1), 1-7.
24. Wu, g. (2009). Aminosyror: Metabolism, funktioner och näring. Amininsyror, 37(1), 1-17.