Maltasegenskaper, syntes och funktioner

De Maltas, Även känd som a-glukosidas, syra maltas, inverterad glukos, glukosidasucras, a-glukosidas lysosomal eller maltasea-glukoamilas.

Det tillhör klassen av hydrolaser, särskilt till underklassen av glykosidaser, som kan bryta de a-glukosidiska bindningarna mellan glukosrester (EC. 3.2.1.tjugo). Denna kategori grupperar olika enzymer vars specificitet syftar till exo-hydrolys av förenade terminalglykosider med a-1,4 länkar.

Reaktionskatalyserad av maltaset. Till vänster en maltosmolekyl och till höger de två glukosmolekylerna som är resultatet av hydrolys (källa: D.till.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpsCreativecomins.Orglicensesby-sa3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Vissa maltaser kan hydrolysera polysackarider, men med mycket lägre hastighet. I allmänhet, efter verkan av maltaset frigörs a-D-glukosrester, men enzymer av samma underklass kan hydrolyz ß-glykano, vilket släpper p-D-glycosrester.

Förekomsten av maltasenzymer demonstrerades initialt 1880 och nu är det känt att det inte bara är närvarande hos däggdjur, utan också i mikroorganismer som jäst och bakterier, liksom i många övre växter och spannmål.

Ett exempel på vikten av aktiviteten hos dessa enzymer är relaterad till Saccharomyces cerevisiae, Mikroorganismen som ansvarar för produktionen av öl och bröd, som kan försämra maltos och maltotriosa tack vare det faktum att den har maltasenzymer, vars produkter metaboliseras mot de karakteristiska fermentativa produkterna i denna organisism.

[TOC]

Egenskaper

I däggdjur

Maltaset är ett amfipatiskt protein associerat med membranet i tarmborstceller. Ett isoenzym är också känt som syra maltas, beläget i lysosomer och kan hydrolysera olika typer av glukosidbindningar i olika substrat, inte bara maltos och a-1,4-bindningar. Båda enzymerna delar många strukturella egenskaper.

Kan tjäna dig: taxonomiska kategorier

Det lysosomala enzymet har cirka 952 aminosyror och utropas efter translationellt genom glykosylering och avlägsnande av peptid vid N- och C-terminala ändar.

Studier genomförda med enzymet från tarmen hos råttor och grisar fastställer att enzymet i dessa djur består av två underenheter som skiljer sig från varandra när det gäller vissa fysiska egenskaper. Dessa två underenheter uppstår från samma polypeptidprekursor som skärs proteolyst.

Till skillnad från grisar och råttor har enzymet hos människor inte två underenheter, men är en, med stor molekylär och mycket glykosilerad vikt (av N- och ANTINGEN-glykosylering).

I jäst

Maltsa de -namnet, kodifierat av genen Ondt62, Den väger 68 kDa och är ett cytoplasmiskt protein som finns som en monomer och hydrolyserar ett brett spektrum av a-glukosider.

I jäst finns det fem isoenzymer kodade i de telomera områdena i fem olika kromosomer. Varje gen som kodar lokus ONDSKA Det inkluderar också ett genkomplex av alla gener som är involverade i maltosmetabolismen, inklusive permeaktiga och reglerande proteiner, som om det var en opeone.

I växter

Det har visats att enzymet som finns i växter är känsligt för temperaturer större än 50 ° C och att maltaset förekommer i stora mängder i grodd och icke -grymt spannmål.

Dessutom, under stärkelsedbrytning, är detta enzym specifikt för maltosen, eftersom det inte verkar på andra oligosackarider, men slutar alltid med glukosbildning.

Syntes

I däggdjur

Människornas tarmmaltas syntetiseras som en enda polypeptidkedja. Kolhydrater som är rika på handavfall tillsätts cotrarductivt genom glukosilering, som verkar skydda den proteolytiska nedbrytningssekvensen.

Det kan tjäna dig: Ficology

Studier om biogenesen av detta enzym konstaterar att det är monterat som en molekylmolekyl med hög molekylvikt i ett tillstånd "fäst vid membranet" i endoplasmatisk retikulum, och att den därefter bearbetas av pankreasenzymer och "re-glykosylerad" i Golgi komplex.

I jäst

I jäst finns det fem isoenzymer kodade i de telomera områdena i fem olika kromosomer. Varje gen som kodar lokus ONDSKA Det inkluderar också ett genkomplex av alla gener som är involverade i maltosa -metabolismen, inklusive permeaktiga och reglerande proteiner.

I bakterier

Maltosa -metabolismsystemet i bakterier som OCH. coli, Det är mycket likt laktosystemet, särskilt i den genetiska organisationen av operatören som är ansvarig för syntesen av reglerande proteiner, transportör och med enzymatisk aktivitet på substratet (maltas).

Funktioner

I de flesta organismer där närvaron av enzymer såsom maltaset har detekterats spelar detta enzym samma roll: nedbrytningen av disackarider såsom maltosen för att erhålla lösliga kolhydratprodukter lättare metaboliserbara metaboliserbara.

I tarmen hos däggdjur har maltaset en nyckelroll i de sista stegen i stärkelsedbrytning. Bristerna i detta enzym observeras vanligtvis i patologier såsom typ II -glykogenes, som är relaterad till glykogenlagring.

I bakterier och jästsreaktioner katalyserade av enzymer av denna typ representerar en viktig källa till glukosenergi som kommer in i den glykolytiska vägen, för fermentativa ändamål eller inte.

In the plants, the maltase, together with the amylases, participates in the degradation of the endosperm in the seeds that are “sleeping”, and which are activated by the gibberellins, regulatory hormones of plant growth, as a prerequisite to germination.

Kan tjäna dig: vattenlevande livsmedelskedja: nivåer och organismer

Dessutom har många övergående stärkelseproducerande växter under dagen specifika maltaser som bidrar till nedbrytningen av deras metabolismförmedlare under natten, och det har fastställts att kloroplaster är de viktigaste platserna för maltos i dessa organismer i dessa organismer.

Referenser

1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, V. (1968). Ytterligare rening och karakterisering av syran a-glukosidae. Journalbiokemisk, 108, 161-167.
2. Danielsen, E. M., Sjostrom, h., & Noren, eller. (1983). Biosyntes av tarmmikrovillära proteiner. Journalbiokemisk, 210, 389-393.
3. Davis, W. TILL. (1916). Iii. Distributionen från malas i växter. Funktionen utanför malas i stärkelse nedbrytning och dess inflytande på den amyloklastiska aktiviteten hos materialmaterial. Journalbiokemisk, 10(1), 31-48.
4. Utbredning. Bioinformatikresursportal. (n.d.). Hämtad från enzym.Utbredning.org
5. Lu och., GEHAN, J. P., & Shakyy, T. D. (2005). Dagslängd och cirkadiska effekter på stärkelse nedbrytning och maltosmetabolism. Växtfysiologi, 138, 2280-2291.
6. Naims, h. OCH., Sterchi, e. OCH., & Lentze, m. J. (1988). Struktur, biosyntes och glykosylering av mänsklig tunntarm. Journal of Biologic Chemistry, 263(36), 19709-19717.
7. Nålman, r. (1991). Styra upp. Mikrobiologi molekyl, 5(9), 2079-2084.
8. Nomenklaturkommittén för International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IBMB). (2019). Hämtad från QMUL.Växelström.Storbritannien.
9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, eller.,... ploeg, v. der. (nittonhundranittiofem). Glykogenes typ II (Acid Malca brister). Muskel och nerv, 3, 61-69.
10. Simpson, g., & Naylor, J. (1962). Dormansstudier i frö av Avena Fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, s., Norén, o., Stostrom, h., & Danielsen, M. (1982). Amfifil gris tarm Microvillus malas/glukoamylasstruktur och specificitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.